文档内容
生物化学讲义
医基小科目知识
内部资料，免费交流目 录
生物化学............................................................................................................................................1
序.................................................................................................................................................1
第一章 蛋白质的结构与功能................................................................................................3
第一节 氨基酸与多肽....................................................................................................3
第二节 蛋白质的结构★★★........................................................................................4
第三节 蛋白质的理化性质............................................................................................5
第二章 核酸的结构和功能....................................................................................................7
第一节 核酸的基本组成单位—核苷酸........................................................................7
第二节 DNA的空间结构与功能...................................................................................8
第三节 RNA的结构与功能.........................................................................................10
第四节 核酸的理化性质..............................................................................................11
第三章 酶..............................................................................................................................13
第一节 概述..................................................................................................................13
第二节 酶的工作原理..................................................................................................14
第三节 酶促反应动力学..............................................................................................15
第四节 酶的调节..........................................................................................................18
第四章 糖代谢......................................................................................................................20
第一节 糖的摄取与利用..............................................................................................20
第二节 糖代谢的概况..................................................................................................20
第三节 糖的无氧氧化..................................................................................................21
第四节 糖的有氧氧化..................................................................................................23
第五节 磷酸戊糖途径..................................................................................................24
第六节 糖原的合成与分解..........................................................................................26
第七节 糖异生..............................................................................................................27
第八节 血糖及其调节..................................................................................................28
第五章 生物氧化..................................................................................................................29
一、ATP产生方式★......................................................................................................29
二、ATP在能量代谢中起核心作用★..........................................................................29
第六章 脂肪代谢..................................................................................................................30
第一节 概述..................................................................................................................30
第二节 脂肪的合成......................................................................................................30
第三节 脂肪的分解代谢..............................................................................................31
第四节 胆固醇合成代谢..............................................................................................33
第五节 血浆脂蛋白代谢..............................................................................................34第七章 维生素......................................................................................................................35
第八章 氨基酸的代谢..........................................................................................................37
第一节 蛋白质的生理功能及营养作用★★★..........................................................37
第二节 氨基酸的一般代谢..........................................................................................37
第三节 氨的代谢..........................................................................................................38
第四节 个别氨基酸代谢..............................................................................................39
第九章 核苷酸的代谢..........................................................................................................40
第一节 核苷酸具有多种生物学功能★......................................................................40
第二节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢......................................................................41
第十章 代谢的整合与调节..................................................................................................42
第十一章 DNA的合成.........................................................................................................43
第一节 DNA复制的基本规律.....................................................................................43
第二节 逆转录★..........................................................................................................45
第十二章 RNA的合成.........................................................................................................46
原核生物转录的模板和酶..............................................................................................46
第十三章 蛋白质的生物合成..............................................................................................47
第十四章 基因表达调控......................................................................................................48
第十五章 癌基因与抑癌基因..............................................................................................50
第十六章 血液生化..............................................................................................................51
第十七章 肝的生物化学......................................................................................................52
第一节 肝的生物转化作用..........................................................................................52
第二节 胆汁与胆汁酸的代谢......................................................................................53
第三节 胆色素的代谢与黄疸......................................................................................53内部资料 免费交流
生物化
学
序
1.班次特点：
本班次是纯讲解类讲授时间最长的班次。该班次能够做到把一门大学科进行细分，并
将里面的子科目进行非常详尽的讲授。本班次的推荐点在于，能够在相对来说较长的时间
内，将需求学科进行详尽学习，讲义中设置有少量例题，能够帮助学员重点内容重点分析
且在学习后学会使用，解决了部分学员“学会做不会”、知识点无法“具象化”的问题。
除此之外，每个科目前都会有关于此科目的考情介绍。此考情是根据大量试题积累研究得
来，保证学员在学习初期，能够初步且思路清晰的了解该科目考情与重要程度。
2.适应学生类型：
（1）时间方面：有较为充沛的备考时间，或备考时间略短但自我管理能力极强的学员；
（2）专业基础：适合专业基础较为薄弱，或专业尚可却缺乏自信，需要跟随老师进行
系统学习培训者；
（3）学习方法方面：适合基础薄弱，学习完全靠死记硬背者。
3.期待达到效果：
（1）专业方面：通过系统的学习，能够对于自己所学专业有系统了解，知识掌握度极
高，专业知识储备有明显上升；
（2）考情方面：了解并掌握科目考情，且学以致用；
（3）做题方面：考试心态良好，做到选项不过度犹疑，做题有自信；
（4）学习兴趣方面：通过师资风趣幽默，深入浅出的讲授，能够爱上医学，能在探寻
中，获得学习上的自我满足，有主动学习体验，有学习经验积累。
4.学科介绍：
（1）学科内容：生物化学是用化学、物理学和生物学的原理和方法，研究生物体内物
第1页共56页内部资料 免费交流
质的化学组成、结构和功能，以及生命活动过程中各种化学变化过程及其与环境之间相互
关系的基础生命学科。
（2）学科学习技巧：①在学习过程中需要学员能够跟上老师思路，切勿“开小差”，
医基的学习一个连续的过程。②有的时候听不懂，是正常现象，不可以自暴自弃，可以标
注后向老师提问，也可以反观看视频。有些东西是要联系起来看的，当你学到后面的时候，
前面的一些疑问自然就会迎刃而解。③当然也没有必要焦虑，为了让学员轻松记忆，我们
对重难点进行了总结，用“对比记忆法”“口诀记忆法”“理解记忆法”“联想记忆法”
等方法助学员提高记忆效率，让你们远离记忆混乱带来的烦恼，在考试中能够顺手拈来，
如鱼得水。
（3）学科重点：主要考查蛋白质的结构与功能、核酸的结构和功能、酶、糖代谢、脂
肪代谢相关内容，其中包含的知识点有氨基酸的结构与分类、蛋白质的结构、蛋白质的理
化性质、核酸的基本组成单位—核苷酸、DNA的空间结构与功能、RNA的结构与功能、酶
的分子结构与功能、促反应动力学、糖的无氧氧化、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原
的合成与分解、脂肪的合成及分解等。
第2页共56页内部资料 免费交流
第一章 蛋白质的结构与功能
生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能也越繁多。尽管蛋白质的种类繁多，结构各
异，但元素组成相似，主要有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮
（13%～19%）和硫（0～4%）。
第一节 氨基酸与多肽
【考点精讲】
一、氨基酸的结构与分类★★
（一）氨基酸的一般结构式
人体内蛋白质是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，因此氨基酸是组成蛋白质的基本
单位，只是不同蛋白质的各种氨基酸的含量与排列顺序不同而已。存在于自然界中的氨基
酸有300余种，参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
体内也存在若干不参与蛋白质合成，但具有重要生理作用的L-α氨基酸，如参与合成尿
素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
（二）氨基酸的分类
依据氨基酸本身的理化性质及其本身具有的化学结构，对氨基酸进行分类，在考试中
主要考察以下几种分类方法。
20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分成5类：①非极性脂肪族氨基酸；②极
性中性氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性氨基酸；⑤碱性氨基酸。
酸性氨基酸 谷氨酸、天冬氨酸（冬天谷子酸了）
碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸（捡来精组）
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸
生糖兼生酮的氨基酸
（一本落色书）
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、
必需氨基酸
色氨酸、苏氨酸、赖氨酸（写一两本淡色书来）
一碳单位 丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸（施舍竹竿）
芳香族氨基酸 苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（芳香老本色啰）
极性中性氨基酸 丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
非极性脂肪族氨基酸 脯氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸（谱
第3页共56页内部资料 免费交流
写一两个丙肝患者）、甲硫氨酸（八版为极性）
含2个氨基的氨基酸 赖氨酸
含2个羧基的氨基酸 谷氨酸、天冬氨酸
在280nm波长处有特征性吸 色氨酸、酪氨酸
收峰的氨基酸
亚氨基酸 脯氨酸
二、氨基酸的连接★★
蛋白质中的氨基酸相互结合而生成肽，例如1分子甘氨酸的α-羧基和1分子甘氨酸的α-
氨基脱去1分子水缩合成为甘氨酰甘氨酸，这是最简单的肽，即二肽。在甘氨酰甘氨酸分
子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（肽键（C—N）的键长为0.132nm，该键长介于C
—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自
由旋转）。由2～20个氨基酸相连而成的肽称为寡肽；由20～50个氨基酸残基则称为多肽；
蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称
为氨基酸残基。
三、氨基酸具有共同或特异的理化性质★
（一）氨基酸具有两性解离的性质
由于所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结
合呈带正电荷的阳离子（—NH +），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电
3
荷的阴离子（—COO-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的
解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280mn波长
附近。测定蛋白质溶液280mn的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量
成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
第二节 蛋白质的结构★★★
【考点精讲】
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。氨基酸排列顺序及肽链
第4页共56页内部资料 免费交流
的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独
特生理功能的结构基础。蛋白质复杂的分子结构分成4个层次，即一级、二级、三级、四
级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。蛋白质的空间构象涵盖了蛋白质分子中的每
一原子在三维空间的相对位置，它们是蛋白质特有性质和功能的结构基础。但并非所有的
蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由2条或2
条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构是理解蛋白质结构、作用机制以及生理功能的必要基础。在蛋白质分
子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。蛋白质一级结构中的主要化
学键是肽键。若一级结构发生改变影响其功能，称为分子病。（例如：正常人血红蛋白β亚
基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰状细胞贫血病人的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，
即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集
成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。这种蛋白质分子发
生变异所导致的疾病，被称之为“分子病”，其病因为基因突变所致）。
二、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指局部或某一段肽链主链的空间结构，即肽链某一区段中氨基酸
残基相对空间位置，它不涉及侧链的构象及与其它肽段的关系。α-螺旋、β-折叠、β-转角、
无规卷曲是二级结构的主要形式。α-螺旋其结构特征如下：①多肽链主链围绕中心轴旋转，
每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距；②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢
键维持了α-螺旋结构的稳定；③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三
维空间结构。结构域是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠形成的结构紧密稳定，并
各行其功能的区域。具有较为独立的三维结构。
四、蛋白质的四级结构
许多（并非所有）有生物活性的蛋白质由两条或多条具有三级结构的肽链构成，每条
肽链被称为一个亚基，通过非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系，这就是蛋白质
的四级结构。各亚基之间的结合力主要是疏水键，氢键和离子键也参与维持四级结构。
第三节 蛋白质的理化性质
第5页共56页内部资料 免费交流
【考点精讲】
一、蛋白质的理化性质★★★
1.蛋白质具有两性电离性质：在酸性溶液中，蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中，蛋
白质解离成阴离子。
✲考点链接✲
电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向与电荷相反的电极移动的现
象（利用两性电离分离纯化蛋白质）。
2.蛋白质具有胶体性质：蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，从而阻断蛋
白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。
3.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序
的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为
蛋白质变性。一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构
中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后，其理化性质及生物学性质发生改变，如溶解度降低、
黏度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。造成蛋白质变性的因素
有多种，常见的有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，
这一现象被称为蛋白质沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
实际上凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。
4.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性
吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的A 与其浓度成正比关系，因此可进行蛋白质定量测
280
定。
5.应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
（1）茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸可发生茚三酮反应，即与茚三酮水合
物共热时，会发生反应，生成蓝紫色化合物。
（2）双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，生成紫红
色或蓝紫色复合物的反应称为双缩脲反应。该反应是肽和蛋白质所特有的反应，氨基酸不
出现此反应。且反应颜色的深浅与肽或蛋白质的含量成正比，因此可利用该反应测定蛋白
质的含量和检测蛋白质的水解程度。
二、蛋白质的沉淀方法★
1.加中性盐沉淀蛋白质（盐析）：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使其沉淀析出的
现象称为盐析，常用（NH ） SO 、Na SO 、NaCl等作为蛋白质盐析剂。
4 2 4 2 4
第6页共56页内部资料 免费交流
2.加重金属盐沉淀蛋白质：蛋白质在碱性溶液中带负电荷，可与重金属离子如Zn2＋、
Cu2＋、Hg2＋、Pb2＋、Fe2＋等作用，产生重金属蛋白盐沉淀，故重金属中毒时，可口服大量牛
奶、生蛋清等，有解毒作用。
【考点练兵】
1． 蛋白质变性是由于：
A.蛋白质空间构象的破坏 B.肽键的断裂
C.蛋白质的水解 D.辅基的脱落
2． 关于蛋白质四级结构的正确叙述是：
A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系
B.四级结构是蛋白质保持生物化学活性的必要条件
C.蛋白质都有四级结构
D.蛋白质亚基由非共价键聚合
第二章 核酸的结构和功能
核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，具有复杂的空间结构和重要的生物学
功能。核酸可以分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。DNA存在于细胞核
和线粒体内，携带遗传信息，并通过复制的方式将遗传信息进行传代。细胞以及生物体的
性状是由这种遗传信息决定的。一般而言，RNA是DNA的转录产物，参与遗传信息的复
制和表达。RNA存在于细胞质、细胞核和线粒体内。在某些情况下，RNA也可以作为遗传
信息的载体。
第一节 核酸的基本组成单位—核苷酸
【考点精讲】
一、核苷酸分子组成★★★
核酸在核酸酶作用下水解成核苷酸，而核苷酸完全水解后可释放出等摩尔的碱基、戊
糖和磷酸。DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸，而RNA的基本组成单位是核糖核苷
酸。
第7页共56页内部资料 免费交流
碱基可分为嘌呤和嘧啶两类。常见的嘌呤包括腺嘌呤（简写为A）和鸟嘌呤（简写为G），
常见的嘧啶包括尿嘧啶（简写为U）、胸腺嘧啶（简写为T）和胞嘧啶（简写为C）。A、
G、C和T是构成DNA的碱基，A、G、C和U是构成RNA的碱基。
核糖有β-D-核糖和β-D-2＇-脱氧核糖之分，核糖存在于RNA中，而脱氧核糖存在于DNA
中。核苷是碱基与核糖的缩合反应的产物。核糖和嘌呤或者嘧啶通过缩合反应形成了糖苷
键。
核酸中含量相对恒定的元素是磷。
二、核酸（DNA 和 RNA）★
DNA是多个脱氧核糖核苷酸聚合而成的线性大分子，脱氧核糖核苷酸之间是通过3＇，
5＇-磷酸二酯键共价连接的。与DNA相似，RNA是多个核苷酸分子在RNA聚合酶催化下
通过3＇，5＇-磷酸二酯键连接形成的线性大分子，并且也具有5＇→3＇的方向性。
构成RNA的核苷酸包括：AMP、GMP、CMP、UMP；构成DNA的脱氧核苷酸包括：
dAMP、dGMP、dTMP、dCMP。
RNA的核苷酸和DNA的脱氧核苷酸从5＇-端至3＇-端的排列顺序定义为核酸的一级
结构。核苷酸之间的差异仅在于碱基的不同，因此核酸的一级结构也就是它的碱基序列。
DNA携带的遗传信息完全依靠碱基排列顺序变化。
【名师点拨】
DNA RNA
名称 脱氧核糖核酸 核糖核酸
碱基 A、T、C、G A、U、C、G
戊糖 脱氧核糖 核糖
核苷酸/脱氧核苷酸 dAMP、dGMP、dCMP、dTMP AMP、GMP、CMP、UMP
第二节 DNA 的空间结构与功能
【考点精讲】
真核生物的DNA位于细胞质、细胞核和线粒体内。DNA的空间结构可分为二级结构
和高级结构。
一、DNA 的二级结构是双螺旋结构★★★
1.DNA双螺旋结构具有下列特征：
（1）DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成。两条多聚脱氧核苷酸链围绕着同一个螺旋轴
第8页共56页内部资料 免费交流
形成反平行的右手螺旋的结构。两条链中一条链的5＇→3＇方向是自上而下，而另一条链
的5＇→3＇方向是自下而上，呈现出反向平行的特征。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，
螺距为3.54nm。
（2）DNA的两条多聚脱氧核苷酸链之间形成了互补碱基对：碱基对平面与双螺旋结
构的螺旋轴近乎垂直。平均而言，每一个螺旋有10.5个碱基对，碱基对平面之间的垂直距
离为0.34nm。
（3）两个碱基对平面重叠产生了碱基堆积作用，它和互补链之间碱基对的氢键共同维
系着DNA双螺旋结构的稳定。（DNA双螺旋结构纵向靠碱基堆积力稳定，横向靠氢键稳
定。）
2.Chargaff规则：①不同生物个体的DNA，其碱基组成不同；②同一个体的不同器官
或不同组织的DNA具有相同的碱基组成；③对于一个特定组织的DNA，其碱基组分不随
其年龄、营养状态和环境而变化；④对于一个特定的生物体，腺嘌呤（A）的摩尔数与胸腺
嘧啶（T）的摩尔数相等，鸟嘌呤（G）的摩尔数与胞嘧啶（C）的摩尔数相等。
二、DNA 的三级结构★
DNA的双螺旋结构进一步盘曲形成更大更复杂的结构，称为DNA的三级结构，即超
螺旋结构。
三、DNA 是主要的遗传物质★★
人们已经知道了染色体是遗传物质，也知道了DNA是染色体的组成部分。DNA是携
带生物体遗传信息的物质基础以及遗传信息的载体。
生物体的遗传信息是以基因的形式存在的。基因是编码RNA或多肽链的DNA片段，
第9页共56页内部资料 免费交流
即DNA中特定的核苷酸序列。它为DNA复制和RNA生物合成提供了模板。DNA的核苷
酸序列以遗传密码的方式决定了蛋白质的氨基酸排列顺序。
第三节 RNA 的结构与功能
【考点精讲】
RNA是DNA的转录产物。RNA可以分为编码RNA和非编码RNA。
1.编码RNA的核苷酸序列可以翻译成蛋白质的RNA，编码RNA仅有信使RNA（mRNA）
一种。非编码RNA不编码蛋白质。
2.非编码RNA可以分为两类：
（1）一类是确保实现基本生物学功能的RNA，包括转运RNA（tRNA）、核糖体RNA
（rRNA）、端粒RNA、信号识别颗粒（SRP）RNA等，它们的丰度基本恒定，故称为组
成性非编码RNA。
（2）另一类是调控性非编码RNA，在基因表达过程中发挥重要的调控作用。
因此，RNA主要分为信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖（核蛋白）体
RNA（rRNA）三类。
一、mRNA（信使 RNA）是蛋白质生物合成的模板★★
1.在生物体内，mRNA的丰度最小，仅占细胞RNA总重量的2%～5%。mRNA为线状
单链结构。hnRNA在细胞核内合成后，经过一系列的转录后修饰，剪接成为成熟mRNA，
最后被转运到细胞质中。
2.大多数真核mRNA在5＇-端含倒装的7-甲基三磷酸鸟苷（m7Gppp），称为帽子结构。
mRNA的3＇-末端有一段长短不一的多聚腺苷酸序列，由数十个至上百个腺苷酸连接而成。
3＇-末端的多聚腺苷酸结构可增加转录活性，增加mRNA稳定性。5＇-端加“帽”、3＇-
端加“尾”属转录后加工过程。
3.mRNA的核苷酸序列决定蛋白质的氨基酸序列。从成熟mRNA的5＇-帽结构到核苷
酸序列中第一个AUG（即起始密码子）。从这个AUG（每三个连续的核苷酸组成一个遗传
密码子，每个密码子编码一个氨基酸，直到由三个核苷酸（UAA，或UAG，或UGA）组
成的终止密码子。
二、tRNA（转运 RNA）是蛋白质合成中氨基酸的载体★★
tRNA占细胞RNA总重量的15%左右。已知的tRNA都是由74～95个核苷酸组成的。
tRNA具有稳定的空间结构。tRNA含有多种稀有碱基 ，稀有碱基是指除A、G、C和U外
的一些碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶核苷（ψ）和甲基化的嘌呤（m7G、m7A）
第10页共56页内部资料 免费交流
等。
在tRNA单链上有一些能配对的区域，形成局部双链，这些局部的碱基配对双链就像一
支叶柄，中间不能配对的碱基鼓出成环状。所有tRNA均呈三叶草形状，这就是tRNA的二
级结构。tRNA的三级结构为倒L型。tRNA二级结构有三个环，其中反密码环上有反密码
子，反密码子辨认mRNA上相应的密码子，而且把正确的氨基酸连接到tRNA3＇-末端的
CCA-OH结构上。由此可见，tRNA在蛋白质生物合成中起运输氨基酸的作用。稳定tRNA
的三级结构的力是某些碱基之间产生的特殊氢键和碱基堆积力。
三、rRNA（核糖体 RNA）是蛋白质合成的场所★★
rRNA是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80%以上。rRNA有确定的种类和
保守的核苷酸序列。rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体，它将蛋白质生物合成所需要的
mRNA、tRNA以及多种蛋白质因子募集在一起，为蛋白质生物合成提供了必需的场所。
【名师点拨】
mRNA tRNA rRNA
主要功能 蛋白质合成的模板 蛋白质合成氨基酸的 核糖体的组成成分（核糖体是
载体 蛋白质合成的场所）
比例 占RNA总比例的 占总RNA的15% 占总RNA的80%以上，含量
2%～5% 最多
分子量 大小各异 分子量最小 差异大
结构特点 5＇-末端m7GpppN帽 稀有碱基 ①真核生物核糖体大、小亚基
子结构、3＇-末端有 含DHU环、TψC环、 ②大：5S/5.8S/28SrRNA+蛋白
多聚A尾结构、带有 反密码子环 质
遗传信息密码 小：18SrRNA+蛋白质
分布 胞核、胞质 胞质 胞质
第四节 核酸的理化性质
【考点精讲】
一、核酸具有强烈的紫外吸收★
嘌呤和嘧啶是含有共轭双键的杂环分子。因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在紫外波
段都有较强烈的吸收。在中性条件下，它们的最大吸收值在260nm附近。根据260nm处的
吸光度（A ），可以判断出溶液中的DNA或RNA的含量。
260
第11页共56页内部资料 免费交流
二、DNA 变性★★
（1）定义：某些极端的理化条件（温度、pH、离子强度等）可以断裂DNA双链互补
碱基对之间的氢键以及破坏碱基堆积力，使一条DNA双链解离成为两条单链。这种现象称
为DNA变性。
（2）变性因素：包括加热、加酸、加碱。在实验室条件下，使DNA变性的最简单和
最直接的方法是加热。在解链曲线上，紫外吸光度的变化（ΔA ）达到最大变化值的一半
260
时所对应的温度被定义为DNA的解链温度（Tm或称熔解温度）。在此温度时，50%的DNA
双链解离成为了单链。DNA的T 值与DNA长短以及碱基的GC含量相关。GC的含量越
m
高，T 值越高；离子强度越高，T 值也越高。T 值可以根据DNA的长度、GC含量以及
m m m
离子浓度来简单地估算出来。
（3）结构变化：虽然DNA变性破坏了DNA的空间结构，但是没有改变DNA的核苷
酸序列。
三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链★
把变性条件缓慢地除去后，两条解离的DNA互补链可重新互补配对形成DNA双链，
恢复原来的双螺旋结构。这一现象称为复性。例如，热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，
这一过程也称为退火。但是，将热变性的DNA迅速冷却至4℃时，两条解离的互补链还来
不及形成双链，所以DNA不能发生复性。这一特性被用来保持解链后的DNA单链处在变
性状态。
如果将不同种类的DNA单链或RNA单链混合在同一溶液中，只要这两种核酸单链之
间存在着一定程度的碱基互补关系，它们就有可能形成杂化双链。这种双链可以在两条不
同的DNA单链之间形成，也可以在两条RNA单链之间形成，甚至还可以在一条DNA单
链和一条RNA单链之间形成。
【考点练兵】
1． 符合DNA双螺旋结构的正确描述是：
A.两股螺旋链相同
B.两股链平行，走向相同
C.每个碱基对之间的相对旋转角度为360°
D.脱氧核糖核酸和磷酸骨架位于双链外侧
2． 引起DNA变性的因素有：
第12页共56页内部资料 免费交流
A.温度升高 B.温度降低
C.溶液的pH改变 D.溶液的盐浓度降低
第三章 酶
酶是催化特定反应的蛋白质，是一种生物催化剂。酶能通过降低反应的活化能加快反
应速率，但不改变反应的平衡点。酶具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类，即氧化
还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶。
✲考点链接✲
活化能是指在一定温度下，1mol反应物从基态转变成过渡态所需要的自由能，即过渡
态中间物比基态反应物高出的那部分能量。活化能是决定化学反应速率的内因，是化学反
应的能障。
第一节 概述
【考点精讲】
一、酶的概念及分类★★
1.酶的化学本质是蛋白质；是由活细胞产生的、具有催化作用的生物催化剂，包括蛋白
酶与核酶。
2.几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成一个结构和功能上的整体，此即为多酶复
合物，亦称为多酶体系。还有一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能，这类酶
称为多功能酶或串联酶。
3.酶按其分子组成可分为单纯酶和缀合酶。水解后仅有氨基酸组分的酶称为单纯酶；缀
合酶（亦称为结合酶）则是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分称为
酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子。酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅
因子主要决定酶促反应的类型。酶蛋白与辅因子结合在一起称为全酶，只有全酶才具有催
化作用。
辅因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分为辅酶和辅基。辅酶与蛋白
酶的结合比较疏松，可以用透析或超滤的方法除去。辅基与蛋白酶的结合较为紧密，不易
通过透析或超滤将其除去。辅因子在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起
运载体作用。
第13页共56页内部资料 免费交流
二、同工酶★
1.概念：同工酶是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质
均不同的一组酶。
2.脑中含CK1（BB型），心肌中含CK2（MB型），骨骼肌中含CK3（MM型）。CK2
仅见于心肌，且含量很高。正常血液中的CK主要是CK3，几乎不含CK2；心肌梗死后3～
6小时血中CK2活性升高，12～24小时达峰值（升高近6倍），3～4天恢复正常。因此，
CK2常作为临床早期诊断心肌梗死的一项生化指标。
第二节 酶的工作原理
【考点精讲】
一、酶的活性中心及必需基团★★★
酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具
有特定三维结构的区域。酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。
必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性
密切相关的化学基团称为酶的必需基团。有的必需基团位于酶的活性中心内，有的必需基
团位于酶的活性中心之外。
（1）位于酶活性中心内的必需基团有结合基团和催化基团之分：
①结合基团：其作用是识别和结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物；
②催化基团：其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进
而转变成产物。
（2）位于酶活性中心之外的必需基团，虽然不直接参与催化作用，却为维持酶活性中
心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
二、酶促反应的机制★
酶加速反应的作用是通过降低反应的活化能实现的，酶通过与底物特异地结合，使底
物形成活泼的过渡态，进而转化为产物。酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质
和量的改变。它们都只能催化热力学允许的化学反应；只能加速反应的进程，而不改变反
应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又具
有不同于一般催化剂催化反应的特点和反应机制。
三、酶促反应的特点★★★
第14页共56页内部资料 免费交流
酶与催化剂的共同点 酶促反应的特点
它们在催化反应的过程中自身的质和量保持 高效性（酶的催化效率通常比非催化反应高
不变 108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍）
只能加速热力学上能进行的反应 高度特异性（绝对、相对、立体异构性）
在可逆反应中，一般既可催化正反应，也可 可调节性（酶的含量、活性均可调节）
催化逆反应
酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反 不稳定性（在某些理化因素如高温、强酸、
应的活化能 强碱等的作用下，酶会发生变性而失去催化
活性。因此，酶促反应往往都是在常温、常
压和接近中性的条件下进行的。）
只能缩短达到化学平衡的时间，不能改变平
衡点
✲考点链接✲
酶催化具有专一性。
（1）绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一种底物。
（2）相对专一性：酶对底物要求相对较低，可以作用于结构相似的一类物质。
第三节 酶促反应动力学
【考点精讲】
酶促反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率，以及各种影响酶催化速率的因素。
酶促反应速率可受多种因素的影响，如酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等。
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线★
1.底物浓度很低时，反应速度随底物浓度增加而上升，成直线比例，而当底物浓度继续
增加时，反应速度上升的趋势逐渐缓和，一旦底物浓度达到相当高时，反应速度不再上升，
达到极限最大值，称最大反应速度（V ）。
max
根据中间产物学说，推导出了一个方程式，从数学上显示底物浓度和反应速度的关系。
V=V [S]/K +[S]
max m
式中V为在不同底物浓度时的反应速度，V 为最大反应速度，[S]为底物浓度，K
max m
为米氏常数。
第15页共56页内部资料 免费交流
2.K 与V
m max
（1）K 值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1/2时的底物浓度。
m
（2）K 值是酶的特征性常数，只与酶的结构、底物结构、反应环境的pH、温度和离
m
子强度有关，而与酶浓度无关。各种酶K 值是不同的。
m
（3）K 在一定条件下克表示酶对底物的亲和力：K 值越小，表示亲和力越大。
m m
（4）V 是酶被底物完全饱和时的反应速率。
max
二、当底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系★
当[S]远远大于[E]时，反应中[S]浓度的变化量可以忽略不计。此时，随着酶浓度的增加，
酶促反应速率增大，两者呈现正比关系。
三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性★★★
酶促反应时，随着反应体系温度的升高，底物分子的热运动加快，增加分子碰撞的机
会，提高酶促反应速率；但当温度升高达到一定临界值时，温度的升高可使酶变性，使酶
促反应速率下降。大多数酶在60℃时开始变性，80℃时多数酶的变性已不可逆。酶促反应
速率达最大时的反应系统的温度称为酶的最适温度。当反应温度高于最适温度时，反应速
率则因酶变性失活而降低。
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应时间有关。酶在低温下活性降低，随着
温度的回升酶活性逐渐恢复。医学上用低温保存酶和菌种等生物制品就是利用了酶的这一
特性。临床上采用低温麻醉时，机体组织细胞中的酶在低温下活性降低，物质代谢速率减
慢，组织细胞耗氧量减少，对缺氧的耐受性升高，对机体具有保护作用。
四、pH★
第16页共56页内部资料 免费交流
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应。酶催化活性最高时反应体系
的pH值称为酶促反应的最适pH；溶液pH高于或低于最适pH时，酶活性降低，远离最适
pH时还会导致酶变性失活。
五、抑制剂可降低酶促反应速率★★★
向酶中加入某一物质酶活性上升，该物质称为激活剂，（激活剂大多为金属离子，如
Mg2＋、K＋等；少数为阴离子，如Cl－）；若使酶活性下降，该物质称为抑制剂（抑制剂是
指引起酶活力的降低或丧失）但酶蛋白并没有变性的物质。抑制剂又可分为可逆性抑制剂
和不可逆性抑制剂。
1.不可逆性抑制剂
不可逆抑制剂主要与酶活性中心的必须基团共价结合，使酶失活。共价结合紧密，不
能用透析、超滤等物理方法除去抑制作用。
2.可逆性抑制剂
可逆性抑制剂通过非共价键结合，可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，使酶活性降
低或消失。采用透析、超滤或稀释等物理方法可将抑制剂除去，使酶的活性恢复。可逆性
抑制剂又分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂两大类。
（1）竞争性抑制剂的结构与底物相似，主要与必需基团的结合基团相互结合，与底物
竞争酶，所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓
度。如抑制剂浓度恒定，底物浓度低时，抑制作用最为明显。随着底物浓度的增加，酶-底
物复合物浓度增加，抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时，几乎所有的酶均
被底物夺取，此时，酶促反应的V 不变，但K 值变大。
max m
很多药物都属酶的竞争性抑制剂。磺胺药物与对氨基苯甲酸具有类似结构，而对氨基
苯甲酸是二氢叶酸合成酶的底物，因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸合成酶，使细菌
缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸，不能合成核酸而增殖受抑制。
（2）非竞争性抑制剂与酶活性中心外的位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也
不影响酶与抑制剂结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但底物-酶-抑制剂复合物不能进一
步释放出产物，所以称作非竞争性抑制作用，表现为V 值减小，而K 值不变。
max m
（3）反竞争性抑制剂仅与酶-底物复合物结合，使中间产物的量下降。这种抑制作用称
为反竞争性抑制作用。
影响酶促反应的因素
影响因素 作用效果
底物浓度 其他因素不变时，底物浓度的变化对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
酶浓度 当底物浓度远大于酶浓度时，酶浓度对反应速率的影响呈现直线关系
最适温度 酶促反应速率最快时，反应体系的温度称为酶促反应的最适温度
第17页共56页内部资料 免费交流
最适pH 酶催化活性最高时反应体系的pH值称为酶促反应的最适pH；
溶液pH高于或低于最适pH时，酶活性降低，远离最适pH时还会导致酶变
性失活
抑制剂 能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂
激活剂 使酶从无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
【名师点拨】
不可逆抑制作用 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制剂
作用机制 抑制剂与酶活性 竞争性抑制剂的 不影响酶与底物的 抑制剂与酶和底
中心上的必需基 结构与底物相 结合，底物也不影 物形成的中间产
团结合，使酶失活 似，能与底物竞 响酶与抑制剂结合 物结合，使中间
争酶的结合位点 产物的量下降
除去方法 不能用透析、超滤 可用透析、超滤 可用透析、超滤方 可用透析、超滤
方法除去 方法除去 法除去 方法除去
表观K （反应终止） 增大 不变 减小
m
最大速度 （反应终止） 不变 降低 降低
V
max
常考例子 有机磷抑制胆碱 ①丙二酸对琥珀
酯酶；重金属离子 酸脱氢酶的抑
抑制巯基酶 制；②磺胺药抑
制二氢叶酸合成
酶
三种可逆性抑制对K 、V 的影响，记忆为竞K大，非V小，反竞都小。竞K大是
m max
指竞争性抑制K 变大，V 不变；非V 小是指非竞争性抑制V 变小，K 不变；反竞
m max max max m
都小是指反竞争性抑制Km和V 均小。
max
第四节 酶的调节
【考点精讲】
酶的调节主要可分为酶活性调节及酶含量调节两方面，前者涉及一些酶结构的变化，
后者则与酶的合成与降解有关。
第18页共56页内部资料 免费交流
一、别构调节★
代谢物等作用于酶的特定部位，即别构部位，引起酶构象的变化，使酶活性增加或降
低，这就是酶的别构调节，被调节的酶称为别构酶。
二、酶的共价修饰★★
有些酶，尤其是一些限速酶，在细胞内其他酶的作用下，其结构中某些特殊基团进行
可逆的共价修饰，从而快速改变该酶活性，调节某一多酶体系的代谢通路，称为共价修饰
调节。
磷酸化和脱磷酸化是最常见的修饰方式。
三、酶原激活★
1.在细胞内合成及初分泌时，没有活性的酶称为酶原。酶原在一定的条件下，可转变成
有活性的酶，此过程称为酶原激活。酶原分子的内部肽键一处或多处断裂，使分子构象发
生一定程度的改变，形成活性中心，活性中心的暴露是酶原激活的机制。
2.酶原激活的生理意义在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定
的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
四、酶含量的调节★
酶含量的调节属于对酶促反应速率的缓慢调节，主要通过改变酶蛋白合成与分解的速
率来调节酶的含量，进而影响酶促反应速率。
1.酶蛋白合成可被诱导或阻遏；
2.酶的降解与一般蛋白质降解途径相同，有溶酶体蛋白酶降解途径、依赖ATP和泛素
的降解途径。
【考点练兵】
1． 磺胺类抗菌素的作用原理属于酶的：
A.反馈抑制 B.可逆竞争性抑制
C.可逆非竞争性抑制 D.不可逆抑制
2． 酶原之所以没有活性是因为：
A.肽链合成不完全 B.缺乏辅助因子
C.酶原已经变性 D.酶的活性中心未形成或未暴露
第19页共56页内部资料 免费交流
第四章 糖代谢
第一节 糖的摄取与利用
【考点精讲】
一、糖消化后以单体形式吸收★
人类食物中可被机体分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、
乳糖、葡萄糖等。食物中还含有大量的纤维素，虽然人体内缺少β-葡糖苷酶，纤维素不能被
消化，但其有刺激肠蠕动等作用，也是维持健康所必需的。
二、体内糖代谢涉及分解、储存和合成三方面★
转运进入细胞内的葡萄糖经历一系列复杂连锁的化学反应，其代谢概况涉及分解、储
存、合成三个方面。
葡萄糖的分解代谢在餐后尤其活跃，主要包括糖的无氧氧化、有氧氧化和磷酸戊糖途
径，其分解方式取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。
第二节 糖代谢的概况
【考点精讲】
一、糖的功能★
1.糖的主要生理功能是氧化供能。
2.糖是组成机体组织结构的重要成分。
3.糖与蛋白质、脂类的聚合物还在调节细胞间或细胞与其他生物物质的相互作用中发挥
着重要作用。
二、糖代谢（见示意图）★★
1.糖酵解：一分子葡萄糖在细胞质中可裂解为两分子丙酮酸，此过程称为糖酵解，它是
葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径。
2.糖的无氧氧化：在不能利用氧或氧供应不足时，某些微生物和人体组织将糖酵解生成
的丙酮酸进一步在细胞质中还原生成乳酸，称为乳酸发酵或糖的无氧氧化。
3.糖的有氧氧化：在氧供应充足时，丙酮酸主要进入线粒体中彻底氧化为CO 和H O，
2 2
第20页共56页内部资料 免费交流
即糖的有氧氧化。
第三节 糖的无氧氧化
【考点精讲】
一、糖的无氧氧化★★
葡萄糖无氧氧化的全部反应在细胞质中进行，分为两个阶段：第一阶段是糖酵解，是
指由葡萄糖分解生成丙酮酸，是糖无氧氧化与糖有氧氧化所共有的阶段。第二阶段为乳酸
生成。
（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸
糖酵解由十步反应组成，主要涉及己糖发生磷酸化、己糖裂解为丙糖、丙糖转变为丙
酮酸的反应过程。
1.葡萄糖磷酸化生成葡糖-6-磷酸：葡萄糖进入细胞后发生磷酸化反应，生成葡糖-6-磷
酸（G-6-P），该反应不可逆，是糖酵解的第一个限速步骤。催化此反应的是己糖激酶，是
糖酵解的第一个关键酶。
2.葡糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸：由磷酸己糖异构酶催化，此反应为可逆反应。
3.果糖-6-磷酸转变为果糖-1，6-二磷酸：这是第二个磷酸化反应，由磷酸果糖激酶-1
（PFK-1）催化，生成果糖-1，6-二磷酸（F-1，6-BP），该反应不可逆，是糖酵解的第二
个限速步骤。
4.果糖-1，6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖：此步反应是可逆的，由醛缩酶催化。
5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛：3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，在
磷酸丙糖异构酶催化下可互相转变。
上述5步反应为糖酵解的耗能阶段，1分子葡萄糖经两次磷酸化反应消耗了2分子ATP，
产生了2分子3-磷酸甘油醛。
第21页共56页内部资料 免费交流
6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸：由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化，以NAD+为
辅酶接受氢和电子。参加反应的还有无机磷酸，当3-磷酸甘油醛的醛基氧化脱氢生成羧基
时立即与磷酸形成混合酸酐。该酸酐是一种高能化合物，其高能磷酸键水解时可将能量转
移至ADP，生成ATP。
7.1，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸：生成1分子ATP。这是糖酵解过程第一次
产生ATP的反应，此为底物水平磷酸化作用。此反应可逆，逆反应则需消耗1分子ATP。
8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸：由磷酸甘油酸变位酶催化，此反应可逆。
9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸：此反应可逆。
10.磷酸烯醇式丙酮酸发生底物水平磷酸化生成丙酮酸：糖酵解的最后一步反应由丙酮
酸激酶催化，反应最初生成烯醇式丙酮酸。此反应不可逆，是糖酵解的第三个限速步骤，
也是第二次底物水平磷酸化。
在糖酵解产能阶段的5步反应中，2分子磷酸丙糖经两次底物水平磷酸化转变成2分子
丙酮酸，总共生成4分子ATP。
（二）丙酮酸被还原为乳酸
此反应由乳酸脱氢酶（LDH）催化，丙酮酸还原成乳酸所需的氢原子由NADH+H+提
供，后者来自上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛的脱氢反应。在缺氧情况下，这一对氢用
于还原丙酮酸生成乳酸，NADH+H+重新转变成NAD+，糖酵解才能重复进行。
人体内糖无氧氧化的全部反应见下图：
第22页共56页内部资料 免费交流
二、糖酵解的调节取决于三个关键酶活性★
糖酵解的大多数反应是可逆的，这些可逆反应的方向、速率由底物和产物的浓度控制。
催化这些可逆反应的酶的活性改变，并不能决定反应的方向。
糖酵解过程中有3个反应在细胞内发生时不可逆，分别由己糖激酶（葡糖激酶）、磷
酸果糖激酶-1（最重要）和丙酮酸激酶催化，它们反应速率最慢是控制糖酵解流量的3个关
键酶，其活性受到别构效应剂和激素的调节。
三、糖的无氧氧化生理意义★★
1.不利用氧迅速提供能量，这对肌收缩更为重要；
2.成熟红细胞没有线粒体，只能依赖糖的无氧氧化提供能量；
3.糖无氧氧化时每分子磷酸丙糖进行2次底物水平磷酸化，可生成2分子ATP，因此
1mol葡萄糖可生成4molATP，扣除在葡萄糖和果糖-6-磷酸发生磷酸化时消耗的2molATP，
最终净得2molATP。
第四节 糖的有氧氧化
【考点精讲】
第23页共56页内部资料 免费交流
一、糖的有氧氧化★★★
糖的有氧氧化指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为水和二氧化碳的反应。有氧氧化是糖
氧化供能的主要方式。绝大多数细胞都通过它获得能量。在肌组织中葡萄糖通过无氧氧化
所生成的乳酸，也可作为运动时机体某些组织（如心肌）的重要能源，彻底氧化生成CO
2
和H O，提供较为充足的能量。
2
（一）糖的有氧氧化分为三个阶段
第一阶段：葡萄糖在细胞质中经糖酵解生成丙酮酸；
第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；
第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环，并偶联进行氧化磷酸化。
（二）三羧酸循环的生理意义
1.三羧酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路：糖、脂肪、氨基酸都是能源物质，
它们在体内分解最终都将产生乙酰CoA，然后进入三羧酸循环彻底氧化。三羧酸循环中，
只存一个底物水平磷酸化反应生成高能磷酸键，因此三羧酸循环本身并不是直接释放能量、
生成ATP的主要环节，而是通过4次脱氢反应提供足够的还原当量，以便进行后续的电子
传递过程和氧化磷酸化反应生成大量ATP。
2.三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽三大营养物质通过三羧酸循环在一定
程度上相互转变。
二、糖无氧氧化和有氧氧化的对比
糖的无氧酵解 糖的有氧氧化
氧参与 无 有
最终产物 乳酸 二氧化碳，水
产生能量 每分子葡萄糖产生2ATP 30/32ATP
反应部位 胞液 胞液+线粒体
关键酶 3个 7个
生理意义 迅速提供能量；红细胞供能的唯一 糖分解的主要方式，绝大多数细胞
方式 通过它获能
第五节 磷酸戊糖途径
【考点精讲】
第24页共56页内部资料 免费交流
磷酸戊糖途径是指从糖酵解的中间产物葡糖-6-磷酸开始形成旁路，通过氧化、基团转
移两个阶段生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径。磷酸戊糖途径
不能产生ATP，但可生成NADPH和磷酸核糖两种重要产物。还可提供3C、4C、5C、6C、
7C中间产物，这些含不同碳原子数量的碳骨架也是体内生物合成所需要的碳源。
一、磷酸戊糖途径分为两个阶段★
第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH和CO ；
2
第二阶段是基团转移反应，最终生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛。
全部反应在细胞质中进行。
二、磷酸戊糖途径主要受 NADPH/NADP+比值的调节★
葡糖-6-磷酸可进入多条代谢途径。葡糖-6-磷酸脱氢酶是磷酸戊糖途径的关键酶，其活
性决定葡糖-6-磷酸进入此途径的流量。饥饿后进食时，肝内此酶的含量明显增加，以适应
脂肪酸合成时对NADPH的需要。
三、磷酸戊糖途径是 NADPH 和磷酸核糖的主要来源★
磷酸戊糖途径产生的磷酸核糖和NADPH，可为体内多种合成代谢提供碳源和供氢体。
（一）提供磷酸核糖参与核酸的生物合成
核糖是核苷酸的基本组分。体内的核糖并不依赖从食物摄入，而是通过磷酸戊糖途径
生成。
（二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
1.NADPH是血多合成代谢的供氢体：参与脂质合成；参与氨基酸合成。
2.NADPH参与羟化反应：需要NADPH的羟化反应包括：①与生物合成相关的羟化反
应：从鲨烯合成胆固醇，从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素，从血红素合成胆红素等，均
涉及NADPH参与的羟化步骤；②与生物转化相关的羟化反应。
3.NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态：谷胱甘肽（GSH）是一个三肽，2分子GSH
可以脱氢生成氧化型谷胱甘肽（GSSG），而后者可在谷胱甘肽还原酶作用下，被NADPH
重新还原成为还原型谷胱甘肽。对于红细胞，还原型谷胱甘肽的意义更为重要，可保护红
细胞膜的完整性。葡糖-6-磷酸脱氢酶缺陷者，其红细胞不能经磷酸戊糖途径获得充足的
NADPH，不足以使谷胱甘肽保持还原状态，因而表现出红细胞（尤其是较老的红细胞）易
于破裂，发生溶血性黄疽。这种溶血现象常在食用蚕豆（是强氧化剂）后诱发，故称为蚕
豆病。
第25页共56页内部资料 免费交流
第六节 糖原的合成与分解
【考点精讲】
一、概述★★★
1.糖原的特点：糖原是葡萄糖的多聚体，是动物体内糖的储存形式。
2.糖原的意义：当机体需要葡萄糖时可以迅速动用糖原以供急需，而动用脂肪的速度则
较慢。糖原主要储存于肝和骨骼肌，但肝糖原和肌糖原的生理意义不同。肝糖原是血糖的
重要来源，这对于一些依赖葡萄糖供能的组织（如脑、红细胞等）尤为重要。而肌糖原则
主要为肌收缩提供急需的能量。
二、糖原合成与分解的过程★★★
（一）糖原合成
1.过程
（1）葡萄糖的活化：葡萄糖在葡萄糖激酶作用下磷酸化成为6-磷酸葡萄糖。G-6-P经
磷酸葡萄糖变位酶先转化为G-1-P，然后在UDPG焦磷酸化酶作用下生成UDPG，此物质是
糖原合成的葡萄糖供体。
（2）UDPG的连接
①UDPG在糖原合酶的催化下将葡萄糖基转移到糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖
苷键，反应不可逆；
②由糖原分支酶完成糖原分支的形成：在直链上断开α-1，4糖苷键；形成以α-1，6糖
苷键相连的分支。
2.能量：共消耗2个ATP（葡萄糖磷酸化和焦磷酸水解成2分子磷酸时各消耗1个ATP）。
（二）糖原分解
1.定义：糖原分解为6-磷酸葡萄糖或葡萄糖的过程称为糖原分解，它不是糖原合成的逆
反应。
2.酶的作用位点
（1）糖原磷酸化酶：只作用于α-1，4-糖苷键，只能分解糖原的直链。当糖链上的葡萄
第26页共56页内部资料 免费交流
糖基逐个磷酸解至距分支点约4个葡萄糖基时，由于空间位阻，磷酸化酶不能再发挥作用。
（2）脱支酶：分解分支处的剩下的1个α-1，6糖苷键。
✲考点链接✲
糖原合成是指由葡萄糖生成糖原的过程，主要发生在肝和骨骼肌。
肝内存在葡糖-6-磷酸酶，可将葡糖-6-磷酸水解成葡萄糖释放入血，因此饥饿时肝糖原
能够补充血糖，维持血糖稳定。肌组织中缺乏此酶，故肌糖原不能分解成葡萄糖，只能为
肌收缩提供能量。从葡糖-6-磷酸进入糖酵解直接绕过了葡萄糖磷酸化的起始步骤，因此肌
糖原中的1分子葡萄糖基进行无氧氧化净产生3分子ATP。
三、糖原合成与分解的关键酶活性调节彼此相反
糖原磷酸化酶 糖原合酶
主要作用 调节糖原分解 调节糖原合成
共价调节 磷酸化后活性增高 磷酸化后活性降低
别构调节 血糖升高时，酶活性降低 ATP、葡糖-6-磷酸增高时，加速糖原合成
ATP升高时抑制糖原合成
激素调节 胰岛素抑制糖原分解 胰岛素促进糖原合成
胰高血糖素促进肝糖原分解 －
Ca2+升高加速肌糖原分解 －
神经调节 肾上腺素在应激状态下促进 －
肌糖原分解
第七节 糖异生
【考点精讲】
一、概述★
体内糖原的储备有限，如果没有补充，在12～24小时肝糖原即被耗尽，血糖来源断绝。
由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖
异生的主要器官是肝；肾的糖异生能力相对较弱，但在长期饥饿时可增强。糖异生的主要
生理意义是维持血糖恒定；长期饥饿时，肾糖异生增强。
二、乳酸循环★
1.循环过程：肌收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖的无氧氧化生成乳酸，乳酸通过细
第27页共56页内部资料 免费交流
胞膜弥散进入血液后入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，由此
构成了一个循环，称为乳酸循环，又称Cori循环。乳酸循环的形成取决于肝和肌组织中酶
的特点：肝内糖异生活跃，又有葡糖-6-磷酸酶，可将葡糖-6-磷酸水解为葡萄糖；而肌内糖
异生活性低，且没有葡糖-6-磷酸酶，因此肌内生成的乳酸不能异生为葡萄糖。
2.生理意义：
（1）既能回收乳酸中的能量，又可避免乳酸堆积而引起酸中毒。
（2）乳酸循环是耗能的过程，2分子乳酸异生成葡萄糖需消耗6分子ATP。
第八节 血糖及其调节
【考点精讲】
一、概述★★
1.血糖的定义：是指血中的葡萄糖。
2.血糖来路：包括肠道吸收、肝糖原分解和糖异生生成的葡萄糖释入血液内。
3.血糖去路：被机体各组织器官所摄取，用于氧化供能、合成糖原、转变成其他糖和脂
肪或者氨基酸等。
二、血糖稳态主要受激素调节★
作用机制 备注
胰岛素 ①促进肌、脂肪组织等通过GLUT4摄取葡萄糖； 体内唯一的降血糖激素
②加速糖原合成，抑制糖原分解；
③加速糖的有氧氧化；
④抑制肝内糖异生；
⑤有利于糖的分解产物乙酰CoA合成脂肪酸
胰高血糖素 ①抑制糖原合成，加速肝糖原分解； 体内主要的升糖激素
②抑制糖酵解，促进糖异生；
第28页共56页内部资料 免费交流
③激活HSL，促进脂肪分解供能
糖皮质激素 ①促进肌蛋白分解，加速糖异生；
②抑制葡萄糖的分解利用；
③对促进脂肪动员的激素有允许作用
肾上腺素 加速糖原分解（肝糖原补充血糖，肌糖原为肌提 应激状态下发挥作用
供能量）
【考点练兵】
1． 1摩尔葡萄糖经糖有氧氧化可产生ATP摩尔数是：
A.1或2 B.15或17
C.20或22 D.30或32
第五章 生物氧化
【考点精讲】
一、ATP 产生方式★
生物氧化是指有机体在生物细胞内进行氧化分解生成CO 和H O，并且释放能量形成
2 2
ATP的过程。细胞内由ADP磷酸化生成ATP的方式有两种，一种是与高能键水解反应偶联，
直接将高能代谢物的能量转移至ADP，生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化，能够产生
少量的ATP。人体90%的ATP是由线粒体中的氧化磷酸化产生的，而产生ATP所需的能量
由线粒体氧化体系提供。
二、ATP 在能量代谢中起核心作用★
生物体内能量的生成、转移和利用都以ATP为中心。ATP分子性质稳定，但寿命仅数
分钟，不在细胞中储存，而是不断进行ATP/ADP的再循环，其相互转变的量十分可观，转
变过程中伴随自由能的释放和获得，在各种生理活动中完成能量的穿梭转换，因此称为“能
量货币”。ATP属于高能磷酸化合物，可直接为细胞的各种生理活动提供能量。细胞中存
在的腺苷酸激酶可催化ATP、ADP、AMP间互变。当体内ATP消耗过多（例如骨骼肌剧烈
收缩）时，ADP累积，在腺苷酸激酶催化下由ADP转变成ATP。当ATP的需求量降低时，
AMP从ATP中获得～P生成ADP。
第29页共56页内部资料 免费交流
【考点练兵】
1． 下列化合物中，不含高能磷酸键的是：
A.磷酸肌酸 B.磷酸烯醇式丙酮酸
C.焦磷酸 D.1，6-双磷酸果糖
第六章 脂肪代谢
第一节 概述
【考点精讲】
一、脂质的组成★★
脂类：脂肪和类脂的总称。
脂肪：即甘油三酯（三酰甘油），由1分子甘油和3分子脂酸组成，分为饱和和不饱
和脂肪酸。不饱和脂肪酸的种类有很多，其中人体无法自己合成，必须从食物中摄取的脂
肪酸称必须脂肪酸，包括α-亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
类脂：包括磷脂、糖脂和固醇及其酯三大类
二、脂质的生物功能★★
1.甘油三酯是机体重要供能和储能物质：脂肪组织在生命体能量充足时合成，待机体缺
乏能量时，分解供能。（1g甘油三酯彻底氧化可产生38kJ能量，1g蛋白质或1g碳水化合
物只产生17kJ能量。）
2.生物膜的组成成分：类脂中的固醇及其酯、磷脂、糖脂等，是生物膜的重要组分。
3.脂类衍生物的调节作用
（1）参与细胞间的信息传递，如胆固醇可转变成类固醇激素如糖皮质激素、盐皮质激
素、雄激素、雌激素、孕激素等，发挥重要的生理调节作用；
（2）胆固醇也可转化成维生素D ，可调节钙代谢等；
3
（3）磷脂可作为某些激素的第二信使，起到调节代谢的作用。
第二节 脂肪的合成
【考点精讲】
第30页共56页内部资料 免费交流
一、脂肪（甘油三酯）的合成★
（一）合成部位
肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，这些组织细胞的内质网上含有合成
甘油三脂的酶。
1.肝细胞：能合成，但不能储存，形成的甘油和载脂蛋白结合，经血液运输到肝外利用。
2.脂肪细胞：既可以合成又可以储存，为机体进食或饥饿时利用。
3.小肠细胞：可利用食物中脂肪消化产物合成甘油三脂，以乳糜微粒的形式经淋巴进入
血液。
（二）合成原料
甘油三脂的合成原料为甘油和脂酸。
（三）甘油三酯合成的基本途径
1.甘油一酯途径：为小肠黏膜细胞合成甘油三酯的主要途径。
2.甘油二酯途径：为肝细胞和脂肪细胞合成甘油三酯的主要途径。
合成甘油三酯的关键酶是脂酰CoA转移酶，此酶在肝、脂肪组织和小肠都有，位于内
质网。
二、脂肪酸的合成★★
（一）主要场所——肝细胞胞质
肝的脂肪酸合酶复合体活性最高（合成能力较脂肪组织大8～9倍），是人体合成脂肪
酸的主要场所。
（二）原料及其来源
1．乙酰CoA（碳源）：各种代谢过程产生的乙酰CoA均可作为脂肪酸的合成原料，
但以糖为主要来源。乙酰CoA在线粒体产生，但脂肪酸的合成部位在胞液，故位于线粒体
内的乙酰CoA只有通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液后才能合成脂酸。从乙酰CoA开始，
经反复加成反应，每次（缩合、加氢、脱水、再加氢）循环延长2个碳原子。
2．NADPH：供氢体，60%来自磷酸戊糖途径。
第三节 脂肪的分解代谢
【考点精讲】
一、脂肪动员★
1.定义：储存于脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油释放入血以供
其它组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。
第31页共56页内部资料 免费交流
2.关键酶：激素敏感性甘油三酯酯酶（HSL）。
3.基本过程：
（1）脂解激素：是指能促进脂肪动员的激素，如肾上腺素、胰高血糖素、ACTH、TRH
等。
（2）抗脂解激素：是指能抑制脂肪动员的激素，如胰岛素、前列腺素E 等。
2
二、脂肪酸的β-氧化★★
血浆清蛋白具有结合游离脂肪酸的能力（每分子清蛋白可结合10分子游离脂肪酸），
能将脂肪酸运送至全身。脂肪酸可经脂肪酸活化、转移至线粒体、β-氧化生成乙酰CoA及
乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化4个阶段，释放大量ATP。
脂酸β-氧化是脂酸氧化分解的主要方式。除脑组织外，大多数组织均可进行，其中肝、
肌肉最活跃。
（一）脂肪酸活化（胞液）
经血流运输而进入细胞液的脂肪酸，首先要在脂酰CoA合成酶作用下，生成脂肪酸的
活化形式——脂酰CoA，这是耗能的过程。
（二）脂酰CoA进入线粒体
在胞液中形成的脂酰CoA需要进入线粒体才能分解，需要在肉碱脂酰转移酶Ⅰ的帮助
下才能进入，所以是脂酸氧化的限速酶。脂酰辅酶A进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速
步骤。长链脂酰CoA不能直接透过线粒体内膜，进入线粒体需肉碱的转运。
（三）脂肪酸的β-氧化
脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂酰基β-碳原子上开始，进行脱氢、加水、再脱氢及
硫解4步酶促反应，形成比原来少2个碳原子的脂酰CoA及1分子的乙酰CoA。再照此循
环，直至最后完成β-氧化，形成大量乙酰CoA，进入三羧酸循环，彻底氧化生成CO 和H O，
2 2
由于氧化过程发生在脂酰基的β-碳原子上，故称为β-氧化。
（四）分解供能
第32页共56页内部资料 免费交流
1分子软脂酸（C ）彻底氧化共生成（7×1.5）+（7×2.5）+（8×10）=108分子ATP。
16
因为脂肪酸活化消耗2个高能磷酸键，相当于2分子ATP，所以1分子软脂酸彻底氧
化净生成106分子ATP。
同理可得1分子硬脂酸（C ）彻底氧化分解净生成120分子ATP。
18
三、酮体的生成、利用和生理意义★★★
脂肪酸经β-氧化后生成的乙酰辅酶A在线粒体中可缩合生成酮体。酮体包括乙酰乙酸、
β-羟丁酸和丙酮。合成酮体的酶系主要存在于肝脏，所以肝脏是酮体合成的器官。
但肝又缺乏利用酮体的酶系（琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酸CoA硫解酶），而肝外许
多组织具有活性很强的利用酮体的酶，所以肝脏产生的酮体透过细胞膜进入血液运至肝外
组织氧化利用。
酮体是肝内正常脂肪酸代谢的中间产物，是肝输出能源的方式之—。由于酮体能通过
血脑屏障及毛细血管壁，它是肌肉，尤其是脑组织的重要能源。当葡萄糖供应充足时，脑
组织优先利用葡萄糖氧化供能；但在葡萄糖供应不足或利用障碍时，酮体是脑组织的主要
能源物质。
在饥饿或糖尿病时，由于脂肪动员加强，酮体生成增加。
严重糖尿病病人血中酮体含量可高出正常人数十倍，导致酮症酸中毒。血酮体超过肾
阈值，便可随尿排出，引起酮尿。此时，血丙酮含量也大大增加，通过呼吸道排出，产生
特殊的“烂苹果气味”。
饥饿时，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员加强，脂肪酸β-氧化及酮体生成增
多。
第四节 胆固醇合成代谢
【考点精讲】
一、胆固醇合成部位和合成原料★★★
合成部位：肝（主要部位）、小肠。
亚细胞合成部位：胞液和内质网。
合成原料：乙酰CoA和NADPH。
关键酶：HMG-CoA还原酶（β-羟-β甲戊二酸单酰CoA还原酶）。
二、胆固醇合成的调节★
胆固醇的合成受到下列因素的调节：
第33页共56页内部资料 免费交流
1.饥饿与饱食：饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇。相反，进食高糖、高饱和脂肪膳食后，
肝HMG-CoA还原酶活性增加，胆固醇的合成增加。
2.胆固醇：胆固醇可反馈抑制肝脏合成胆固醇，它主要抑制HMG-CoA还原酶的合成。
此外胆固醇的代谢产物，如7β-羟胆固醇和25-羟胆固醇对HMG-CoA还原酶有较强的抑制
作用。
3.激素：胰岛素和甲状腺素能诱导肝HMG-CoA还原酶的合成，从而增加胆固醇的合成。
胰高血糖素和皮质醇能抑制并降低HMG-CoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成。甲
状腺素还可促进胆固醇在肝脏内转变成胆汁酸，因此甲状腺功能亢进时，患者血清胆固醇
含量反而下降。
4.日周期的影响：午夜合成最高，中午合成最少。
三、胆固醇的转化★★★
1.转变为胆汁酸：胆固醇在体内的主要去路是在肝内转化成胆汁酸。
2.转化为类固醇激素：胆固醇是肾上腺、睾丸和卵巢等内分泌合成及分泌类固醇激素的
原料。
3.转化为7-脱氢胆固醇：在皮肤，胆固醇可被氧化为7-脱氢胆固醇，后者经紫外线照射
转变成维生素D 。
3
第五节 血浆脂蛋白代谢
【考点精讲】
一、血脂及其组成★
血浆中所含的脂类物质统称血脂，主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯及游
离脂酸。磷脂包括：卵磷脂、神经鞘磷脂以及脑磷脂。
二、血浆脂蛋白的分类及功能★★★
1.超速离心法
按超速离心法分类，密度由高到低可分为高密度脂蛋白（HDL）、低密度脂蛋白（LDL）、
极低密度脂蛋白（VLDL）和乳糜微粒（CM）。
CM VLDL LDL HDL
密度法分类 乳糜微粒 极低密度脂蛋白 低密度脂蛋白 高密度脂蛋白
电泳法分类 乳糜微粒 前β-脂蛋白 β-脂蛋白 α-脂蛋白
第34页共56页内部资料 免费交流
主要含有的脂类 甘油三酯 甘油三酯 胆固醇 胆固醇、磷脂
合成部位、来源 小肠黏膜细胞 肝细胞 血浆、由 肝、肠、血浆
VLDL转变来
生理功能 转运外源性甘油 转运内源性甘油 转运内源性胆 逆向转运胆固
三酯及胆固醇 三酯及胆固醇 固醇 醇（肝外→肝）
【考点练兵】
1． 能够逆向转运胆固醇到肝的脂蛋白是：
A.CM B.VLDL
C.LDL D.HDL
2． 脂肪酸合成最主要的部位是：
A.肝 B.肠
C.脂肪 D.乳腺
第七章 维生素
【考点精讲】
维生素是指参与生物生长发育和代谢所必需的一类微量有机物质，少部分由人体合成，
但大多数必须由食物供给。按其溶解性的不同，分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
一、脂溶性维生素★★★
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，其各自的化学本质、作用及缺乏症见表。
维生素 主要功能 活性形式 缺乏症
VitA 构成视紫红质，促进生长发育， 视黄醇、视黄醛、视 夜盲症、干眼病
抗氧化 黄酸
VitD 促进钙磷的吸收，促进骨盐代谢 1，25-（OH）-VitD 佝偻病、软骨病
2 3
与骨的正常生长
VitE 抗氧化，保护生物膜，维持生殖 生育酚 溶血性贫血症、神经
功能，促进血红素生成，组织分 功能障碍
第35页共56页内部资料 免费交流
化，免疫调节
VitK 促进肝合成凝血因子2/7/9/10， 甲基1，4-萘醌 易出血
抗凝血因子蛋白C、蛋白S，维
持骨盐含量，动脉硬化。
二、水溶性维生素★★★
水溶性维生素在体内主要构成酶的辅因子。其依赖食物提供，在体内过剩可随尿排出，
很少蓄积。
维生素 主要功能 活性形式 缺乏症
VitB
1
α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，转酮基 焦磷酸硫胺素 末梢神经炎
反应；抑制胆碱酯酶的活性 （TPP） 脚气病
VitB
2
即核黄素，构成黄素酶的辅酶，参 FMN、FAD 口角炎、舌炎、唇炎
与生物氧化体系
VitB 氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶、 磷酸吡哆胺 人类未发现缺乏症
6
ALA合酶的辅酶、糖原磷酸化酶的 磷酸吡哆醛
组成成分
VitB
12
促进甲基转移；促进DNA合成； 5＇脱氧腺苷钴胺素 神经脱髓鞘
促进红细胞成熟；促进琥珀酰CoA 甲钴胺素 巨幼红细胞贫血
的生成
VitPP 构成脱氢酶的辅酶，参与生物氧化 NAD+、NADP+ 癞皮病
体系
VitC 参与体内羟化反应；参与氧化作 抗坏血酸 坏血病
用；增强免疫力；促进铁吸收
泛酸 CoA的组分，参与体内酰基转移； CoA，ACP 缺乏症少见
参与脂酸合成
叶酸 参与一碳单位的转移，与蛋白质核 FH 巨幼红细胞贫血
4
酸合成、红细胞白细胞成熟有关
生物素 羧化酶的辅酶，参与CO 固定，参 生物素辅酶 很少出现缺乏症
2
与细胞信号转导
【考点练兵】
第36页共56页内部资料 免费交流
1． 与钙磷代谢、吸收关系最密切的维生素是：
A.维生素D B.维生素B
C.维生素C D.维生素A
第八章 氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的生理功能及营养作用★★★
【考点精讲】
一、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述★★★
1.氮的总平衡：摄入氮＝排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况。
2.氮的正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢
复期病人属于此种情况。
3.氮的负平衡：摄入氮＜排出氮，见于蛋白供给量不足，例如饥饿或消耗性疾病患者。
核心提示：氧化供能，优先消耗糖类、脂肪次之，蛋白质是生命体最后的选择。
二、蛋白质的营养价值评价——营养必需氨基酸★★★
营养必需氨基酸是指体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，其种类和
比例决定蛋白质的营养价值（指食物蛋白质在体内的利用率）。
必需氨基酸：亮氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；赖氨酸；甲硫氨酸；苯丙氨酸；
色氨酸。
三、蛋白质的腐败作用★★★
未被消化的蛋白质在结肠下部受到肠道细菌的分解，称为蛋白质的腐败作用。腐败作
用的某些产物对人体具有一定的营养作用，如维生素及脂肪酸等。但大多数产物对人体是
有害的，例如胺类、氨、酚类、吲哚及硫化氢等。
第二节 氨基酸的一般代谢
【考点精讲】
一、氨基酸通过转氨基作用脱去氨基★
第37页共56页内部资料 免费交流
转氨基作用是在氨基转移酶的催化下，可逆地将α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是
氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸。
氨基转移酶的辅基是维生素B 的磷酸酯（磷酸吡哆醛）。
6
正常时，氨基转移酶主要存在于细胞内，血清中的活性很低。肝组织中ALT的活性最
高，心肌组织中AST的活性最高。当某种原因使细胞膜通透性增高或细胞破裂时，氨基转
移酶可大量释放入血，使血清中氨基转移酶活性明显升高。例如急性肝炎病人血清ALT活
性显著升高；心肌梗死病人血清AST明显上升。
二、氨基酸通过联合脱氨基脱去氨基★
谷氨酸的氧化脱氨反应由L-谷氨酸脱氢酶催化完成，此酶广泛存在于肝、肾和脑等组
织中，属于一种不需氧脱氢酶。
转氨基作用只是把氨基酸分子中的氨基转移给α-酮戊二酸或其他α-酮酸，并没有真正实
现脱氨基。若氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用，首先通过转氨基作用使其他氨基酸
的氨基转移至α-酮戊二酸生成L-谷氨酸，然后L-谷氨酸再脱氨基，就可以使氨基酸脱氨生
成NH 。这种转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行，被称作转氨脱氨作用，
3
又称联合脱氨作用。
第三节 氨的代谢
【考点精讲】
一、氨的来源和转运★
1.血氨的来源
（1）氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）；
（2）胺类分解；
（3）肠道细菌腐败作用；
（4）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
第38页共56页内部资料 免费交流
2.血氨的转运
（1）利用葡萄糖-丙氨酸循环将氨送到肝脏（肌肉）；
（2）通过谷氨酰胺的形式转运（脑、肌肉）。
二、氨的主要代谢去路是在肝合成尿素★★
1.尿素循环：即鸟氨酸循环，是指在肝脏中，氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨
酸生成尿素的过程。
2.尿素合成关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ），启动尿素合成。精氨酸代琥
珀酸合成酶是尿素合成启动以后的限速酶。
3.尿素生成障碍可引起高血氨症或氨中毒：在正常生理情况下，血氨的来源与去路保持
动态平衡，而氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键。当某种原因，例如肝功能严重损
伤或尿素合成相关酶遗传性缺陷时，都可导致尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高
血氨症。
第四节 个别氨基酸代谢
【考点精讲】
一、苯丙氨酸代谢★★★
先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷患者，不能将丙苯酸羟化为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作
用生成大量苯丙酮酸，造成体内苯丙酮酸及其代谢产物（苯乳酸、苯乙酸等）蓄积，由尿
排出，称为苯丙酮尿症。
如人体缺乏酪氨酸酶，色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病。
当体内尿黑酸分解代谢的酶先天性缺陷时，尿黑酸的分解受阻，可出现尿黑酸尿症。
二、氨基酸的脱羧基作用★
第39页共56页内部资料 免费交流
有些氨基酸可通过脱羧基作用生成相应的胺类，催化脱羧基反应的酶称为脱羧酶，其
辅酶是磷酸吡哆醛。
1.谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸（GABA）。
2.组氨酸脱羧生成组胺。
3.色氨酸经羟化脱羧生成5-羟色胺。
4.鸟氨酸经脱羧基作用可生成腐胺，腐胺又可转变成亚精胺及精胺。
三、产生一碳单位★
1.一碳单位定义：一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的
基团，包括甲基（-CH ）、甲烯基（-CH -）、甲炔基（-CH＝）、甲酰基（-CHO）及亚氨
3 2
甲基（-CH＝NH）等。
2.可产生一碳单位的氨基酸：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸。
3.一碳单位的特点
（1）不能在生物体内以游离形式存在；
（2）必须以四氢叶酸为载体。
4.一碳单位的功能
（1）作为嘌呤和嘧啶的合成原料，将氨基酸代谢与核苷酸代谢密切联系起来；
（2）一碳单位代谢障碍或四氢叶酸不足时，可引起巨幼红细胞性贫血。
【考点练兵】
1． 白化病是由哪种酶缺陷造成的：
A.苯丙氨酸解氢酶 B.酪氨酸酶
C.苯丙氨酸氢化酶 D.苯丙氨酸脱氧酶
2． 下列氨基酸中能转化生成儿茶酚胺的是：
A.色氨酸 B.蛋氨酸
C.脯氨酸 D.酪氨酸
第九章 核苷酸的代谢
第一节 核苷酸具有多种生物学功能★
第40页共56页内部资料 免费交流
【考点精讲】
1.核苷酸作为核酸合成的原料（最主要）；
2.体内能量的利用形式—ATP、GTP等；
3.参与代谢和生理调节—如cAMP（为第二信使）；
4.组成辅酶—腺苷酸可作为多种辅酶（NAD、FAD、CoA等）的组成成分；
5.活化中间代谢产物。
第二节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
【考点精讲】
一、嘌呤核苷酸的合成★★
从头合成途径（主要途径）：生物体内细胞利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO
2
等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。
原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO 和甲酰基。
2
从头合成核苷酸的主要器官是肝，其次是小肠黏膜和胸腺。
反应步骤比较复杂，可分为两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP），然后IMP
再转变成腺嘌呤核苷酸（AMP）与鸟嘌呤核苷酸（GMP）。
二、嘌呤核苷酸的代谢★★★
1.代谢终产物——尿酸。
2.嘌呤代谢与痛风：痛风症是指由于血中尿酸含量过高，尿酸盐晶体沉积于关节、软组
织、软骨及肾等处，而引发关节炎、尿路结石及肾疾病。
首先在核苷酸酶的作用下，嘌呤核苷酸脱去磷酸，生成嘌呤核苷。其中，腺嘌呤核苷
酸经过脱氨水解生成次黄嘌呤，然后在黄嘌呤氧化酶催化下氧化为黄嘌呤。鸟嘌呤核苷则
被直接水解，生成鸟嘌呤，然后经脱氨基作用生成黄嘌呤。黄嘌呤在黄嘌呤氧化酶催化下
生成尿酸。尿酸是人体嘌呤分解代谢的终产物，水溶性较差。当进食高嘌呤饮食、体内核
酸大量分解或肾疾病而使尿酸排泄障碍时，均可导致血中尿酸升高。
别嘌呤醇和次黄嘌呤相似，可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成，故别嘌呤醇
第41页共56页内部资料 免费交流
常用于治疗痛风症。
【考点练兵】
1． 体内嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是：
A.尿酸 B.NH
3
C.β-丙氨酸 D.β-氨基异丁酸
第十章 代谢的整合与调节
【考点精讲】
一、物质代谢与能量代谢相互关联★
糖、脂肪及蛋白质是人体的主要能量物质，虽然这三大营养物质在体内分解氧化的代
谢途径各不相同，但都有共同的中间代谢物乙酰辅酶A。三羧酸循环和氧化磷酸化是糖、
脂肪、蛋白质最后分解的共同代谢途径，释出的能量均以ATP形式储存。
体内糖、脂质、蛋白质和核酸等的代谢不是被此孤立的，而是通过共同的中间代谢物、
三羧酸循环和生物氧化等彼此联系、相互转变。葡萄糖可转变为脂肪酸；葡萄糖与大部分
氨基酸可以相互转变；氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸；一些氨基
酸、磷酸戊糖是合成核苷酸的原料。
二、不同状态下的物质代谢与能量代谢★
1.饱食状态下机体主要分解葡萄糖，为机体各组织器官供能。
2.空腹机体代谢以糖原分解、糖异生和中度脂肪动员为特征，空腹通常指餐后12小时
以后。
3.饥饿时机体主要氧化分解脂肪供能
（1）短期饥饿（通常指1～3天未进食）后，糖氧化供能减少而脂肪动员加强。肝糖
异生作用明显增强；骨骼肌蛋白质分解加强：蛋白质分解增强略迟于脂肪动员加强。
（2）长期饥饿（未进食3天以上），脂肪动员进一步加强，生成大量酮体。脑利用酮
体增加，超过葡萄糖，占总耗氧量的60%。脂肪酸成为肌组织的主要能源，以保证酮体优
先供应脑。蛋白质分解减少；糖异生明显减少。
【考点练兵】
第42页共56页内部资料 免费交流
1． 机体长期处于饥饿状态时，体内能量的主要来源是：
A.磷脂 B.泛酸
C.甘油三酯 D.胆固醇
第十一章 DNA 的合成
DNA复制是以DNA为模板，以dATP、dGTP、dCTP和dTTP为原料合成DNA，是
基因组的复制过程。在这个过程中，亲代DNA作为合成模板，按照碱基配对原则合成子代
分子，其化学本质是酶促脱氧核苷酸聚合反应。
第一节 DNA 复制的基本规律
【考点精讲】
DNA复制特征主要包括：半保留复制、双向复制和半不连续复制。DNA的复制具有高
保真性。
一、DNA 以半保留方式进行复制★
在复制时，亲代双链DNA解开为两股单链，各自作为模板，依据碱基配对规律，合成
序列互补的子链DNA双链。
（一）半保留复制的基本内容
1.亲代的DNA分子中双螺旋的碱基配对是A=T、C=G。
2.复制时，DNA分子双链解开，各自作为模板。
3.按碱基互补配对原则，在模板的指导下合成新的子链。
4.新合成的子链DNA双链，与亲代DNA碱基序列一致。
5.子代的双链DNA分子，一条单链从亲代完整地接受过来，另一条单链则完全重新合
成。
（二）半保留复制的意义
1.保真性：依据半保留复制的方式，子代DNA中保留了亲代的全部遗传信息，亲代与
子代DNA之间碱基序列高度一致。
2.变异性：遗传的保守性是相对而不是绝对的，自然界还存在着普遍的变异现象。遗传
信息的相对稳定是物种稳定的分子基础，但并不意味着同一物种个体与个体之间没有区别。
例如病毒是简单的生物，流感病毒就有很多不同的毒株，不同毒株的感染方式、毒性差别
第43页共56页内部资料 免费交流
可能很大，在预防上有相当大的难度。
二、DNA 复制以半不连续方式进行★
1.前导链：在DNA复制过程中，沿着解链方向生成的子链DNA的合成是连续进行的，
这股链称为前导链。
2.后随链：另一股链因为复制方向与解链方向相反，不能连续延长，只能随着模板链的
解幵，逐段地从5＇→3＇生成引物并复制子链。模板被打开一段，起始合成一段子链；再
打开一段，再起始合成另一段子链，这一不连续复制的链称为后随链。不连续复制，形成
冈崎片段。
3.半不连续复制：前导链连续复制而后随链不连续复制的方式称为半不连续复制。在引
物生成和子链延长上，后随链都比前导链迟一些，因此，两条互补链的合成是不对称的。
三、DNA 复制的体系
酶 依赖DNA的DNA聚合酶（DNApol）
底物 dNTP（dATP、dTTP、dGTP、dCTP）
模板 解开成单链的DNA母链
引物 寡聚核苷酸（RNA片段）为dNTP提供3’-OH末端
其他 酶、蛋白质因子
DNA聚合酶主要催化核苷酸与核苷酸之间生成3＇，5＇-磷酸二酯键。
四、DNA 复制中需要的其他酶类
DNA连接酶：连接3＇，5＇-磷酸二酯键。
DnaA：辨认复制起始点。
DnaB（解螺旋酶）：解开DNA双链。
DnaC：协助DnaB，使其在起始点上结合打开双链。
DnaG（引物酶）：催化RNA引物生成。是一种特殊的RNA聚合酶。
单链结合蛋白（SSB）：稳定解开的单链DNA。
五、DNA 复制的大致过程
拓扑异构酶：DNA空间结构改变，双螺旋松弛。
双链解开为单链：DnaA辨认起始点，B解螺旋，C协助。
维持解开的单链结构：SSB（单链DNA结合蛋白）。
生成引发体：DnaG+DnaB+DnaC+DNA起始复制区。
复制延长：DNA-polⅢ（生成磷酸二酯新键）。
第44页共56页内部资料 免费交流
去掉引物：RNA酶水解RNA引物。
填补空隙：DNA-pol。
连接缺口：DNA连接酶。
六、原核生物和真核生物 DNA 复制起始的比较
原核生物复制起始 真核生物复制起始
复制起始点 一个（oriC） 很多（可多达千个）
起始点辨认 DnaA蛋白 可能有蛋白质-DNA复合物参与
起始点长度 长（oriC为245bp） 短（酵母11bp富含AT核心序列）
复制方向 双向，一个复制单位 双向，多个复制单位
第二节 逆转录★
【考点精讲】
双链DNA是大多数生物的遗传物质。然而，某些病毒的遗传物质是RNA。
1.概念：病毒以RNA为模板合成双链DNA的过程称为逆转录。
2.酶学：从RNA病毒中发现能催化以RNA为模板合成双链DNA的酶，称为逆转录酶，
全称是依赖RNA的DNA聚合酶。
3.过程：从单链RNA到双链DNA的生成可分为三步：
（1）首先，逆转录酶以病毒基因组RNA为模板，催化dNTP聚合生成DNA互补链，
产物是RNA/DNA杂化双链。
（2）然后，杂化双链中的RNA被逆转录酶中有RNase活性的组分水解，被感染细胞
内的RNaseH也可水解RNA链。
（3）RNA分解后剩下的单链DNA再用作模板，由逆转录酶催化合成第二条DNA互
补链。
【考点练兵】
1． DNA拓扑异构酶的作用是：
A.辨认复制起点 B.使DNA解链解旋不致缠结
C.稳定分开的双螺旋 D.解开DNA双螺旋使其易于复制
第45页共56页内部资料 免费交流
第十二章 RNA 的合成
生物体以 DNA 为模板合成 RNA 的过程称为转录，意指将 DNA 的碱基序列转抄为
RNA。DNA分子上的遗传信息是决定蛋白质氨基酸序列的原始模板，mRNA是蛋白质合成
的直接模板。
原核生物转录的模板和酶
【考点精讲】
一、原核生物转录的模板★
1.不对称转录：在DNA分子双链上，一股链作为模板，按碱基配对规律指导转录生成
RNA，另一股链则不转录。实验证明DNA分子上的一个基因只有一股链可转录生成其编码
产物。
2.模板链、编码链：作为一个基因载体的一段DNA双链片段，转录时作为RNA合成
模板的一股单链称为模板链，相对应的另一股单链被称为编码链。转录产物若是mRNA，
则可用作翻译的模板，决定蛋白质的氨基酸序列。模板链既与编码链互补，又与mRNA互
补，可见mRNA的碱基序列除用U代替T外，与编码链是一致的。
二、RNA 聚合酶催化 RNA 合成★
（一）RNA聚合酶能从头启动RNA链的合成
RNA聚合酶催化RNA 的转录合成。该反应以DNA 为模板，以ATP、GTP、UTP 和
CTP为原料，还需要Mg2+作为辅基。RNA合成的化学机制与DNA的复制合成相似。RNApol
通过在RNA的3＇-OH端加入核苷酸，延长RNA链而合成RNA。
RNApol能够在转录起点处使两个核苷酸间形成磷酸二酯键，即直接启动转录，因而
RNA链的起始合成不需要引物。
（二）原核生物的RNA聚合酶由多个亚基组成
大肠杆菌的4个主要亚基（α ββ＇ω）称为核心酶，σ亚基与核心酶共同称为全酶。核
2
心酶能独立催化模板指导RNA合成，但合成没有固定的起始位点，加入了σ亚基才能在DNA
的特定位点上起始转录。
ɑ β β＇ ω σ
决定哪些基因被 与转录全过程有 结合DNA模板 β＇折叠和稳定性； 辨认起始点
转录 关（催化） （开链）
第46页共56页内部资料 免费交流
三、RNA 的合成
【考点练兵】
1． 与转录生成RNA的模板链相互补的另一股DNA链可称为：
A.领头链 B.编码链
C.Watson链 D.有意义链
第十三章 蛋白质的生物合成
【考点精讲】
一、蛋白质合成的基本概念★
蛋白质由基因编码，是遗传信息表达的主要终产物。mRNA带有蛋白质合成的编码信
息，是蛋白质合成的模板。蛋白质在机体内的合成过程，实际上就是遗传信息从DNA经
mRNA传递到蛋白质的过程，此时mRNA分子中的遗传信息被具体地翻译成蛋白质的氨基
酸排列顺序，因此这一过程也被形象地称为翻译。
第47页共56页内部资料 免费交流
二、蛋白质合成所需的酶类及蛋白因子★
1.原料：20种氨基酸。
2.模板：mRNA。
3.重要酶系：氨酰-tRNA合成酶、肽酰转移酶（转肽酶）等。
三、三种 RNA 的作用★
mRNA是蛋白质合成的模板；tRNA是氨基酸和密码子之间的特异连接物；rRNA与蛋
白质构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
四、密码子与遗传密码的特点★★
1.密码子：在mRNA的可读框区域，每3个相邻的核苷酸为一组，编码一种氨基酸或
肽链合成的起始终止信息，称为密码子，又称三联体密码。
2.反密码子：位于tRNA 反密码环中部、可与mRNA中的三联体密码子形成碱基配对
的三个相邻碱基称为反密码子。在蛋白质的合成中，起解读密码、将特异的氨基酸引入合
成位点的作用。
3.遗传密码的特点：方向性（5＇→3＇），不能倒读；连续性（密码子及密码子的各碱
基之间没有间隔）；简并性（一种氨基酸可具有两个或两个以上的密码子），比如苏氨酸
的密码子可有：ACU、ACC、ACA、ACG；通用性（遗传密码基本上适用于生物界的所有
物种）；摆动性（第3位密码子与第1位反密码子之间的配对不严格），反密码子第一位
常出现稀有碱基次黄嘌呤。
【考点练兵】
1． 基因表达中，以mRNA为模板合成蛋白质多肽链的过程是：
A.转录 B.复制
C.翻译 D.调控
第十四章 基因表达调控
【考点精讲】
一、概念和意义
第48页共56页内部资料 免费交流
基因表达的调控环节包括：转录起始的调控（最主要）、转录的加工修饰、翻译过程
中的调控及加工修饰等。
二、基因表达的时空性
三、基因表达的方式
管家基因 可诱导或可阻遏基因
在一个生物个体的几乎所有细胞
定义 是受特定环境信号刺激后表达
中持续表达
环境 表达水平不受环境变化影响 基因表达易受环境变化
第49页共56页内部资料 免费交流
基因表达产物水平
表达方式 持续表达，或变化很小
增高（诱导）或降低（阻遏）
基因表达只受启动程序或启动子
除受启动程序或启动子、RNA-pol作用
影响因素 与RNA-pol作用的影响，而不受其
影响外，还受其他机制调节
他机制的调节
举例 三羧酸循环关键酶编码基因 乳糖操纵子机制
四、原核基因表达调控-乳糖操纵子
五、真核基因表达调控
第十五章 癌基因与抑癌基因
第50页共56页内部资料 免费交流
【考点精讲】
一、癌基因的概念
癌基因是指能导致细胞发生恶性转化和诱发癌症的基因。大多数癌基因是细胞内正常
的原癌基因突变或表达水平异常升高转变而来，某些病毒也携带癌基因并且感染宿主细胞
且能随机整合于宿主细胞基因组。
原癌基因是指存在于生物正常细胞基因组中的癌基因。对维持正常生理功能、调控生
长、分化起中药作用；在某些因素的作用下，一但被激活，可导致正常细胞癌变。
二、抑癌基因的概念
抑癌基因也称为肿瘤抑制基因，是防止或阻止癌症发生的基因。举例：P53、Rb、P16、
APC、DCC等。
第十六章 血液生化
【考点精讲】
血红素的合成
1.血红素的合成原料、部位和关键酶
2.血红素的合成途径
第51页共56页内部资料 免费交流
第十七章 肝的生物化学
第一节 肝的生物转化作用
【考点精讲】
肝的生物转化★★★
1.生物转化作用：生物转化作用是指机体在排出非营养物质之前，对它们进行代谢转变，
使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿排出的过程，即一些非营养物质在体内代
谢转变的过程。
2.生物转化作用的生理意义
（1）解毒作用：通过生物转化，可对体内的大部分非营养物质进行代谢转化，使其生
物学活性降低或丧失（灭活）；或使有毒物质的毒性减低或消除。
（2）排毒作用：增加非营养物质的水溶性和极性，使其易于排出体外。
3.肝生物转化作用（两相反应）：肝的生物转化作用具有连续性、多样性和双重性。连
续性是指某些物质需要连续进行几种反应才能达到转化的效果，多样性即同种非营养物质
可产生不同的转化产物，而双重性是指生物转化作用具有解毒和制毒的双重效果。
（1）第一相反应：氧化、还原、水解反应，其中以微粒体依赖的单加氧酶系最重要。
（2）第二相反应：各种结合反应，其中以葡萄糖醛酸结合反应最普遍。
第52页共56页内部资料 免费交流
第二节 胆汁与胆汁酸的代谢
【考点精讲】
一、胆汁酸的分类 ★
胆汁酸是指存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称，以钠盐或钾盐的形式存在，即胆汁酸
盐，简称胆盐。
1.按结构分类
（1）游离胆汁酸：游离胆汁酸是指未与甘氨酸或牛磺酸结合的胆汁酸。
（2）结合胆汁酸：结合胆汁酸是指游离胆汁酸分别与甘氨酸或牛磺酸结合生成的胆汁
酸。
2.按来源分类
（1）初级胆汁酸：初级胆汁酸是指在肝细胞以胆固醇为原料，直接合成的胆汁酸。
（2）次级胆汁酸：次级胆汁酸是指在肠细菌作用下，初级胆汁酸脱氧生成的胆汁酸。
二、胆汁酸的代谢★
1.初级胆汁酸的生成
（1）部位：肝细胞的胞液和微粒体中。
（2）原料：胆固醇。
（3）胆固醇7α-羟化酶是胆汁酸合成途径的关键酶（限速酶），受终产物胆汁酸的负
反馈调节。
2.次级胆汁酸的生成部位：回肠和结肠上段。
第三节 胆色素的代谢与黄疸
【考点精讲】
胆色素是体内铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物，主要随胆汁排出体外，包括胆红
素、胆绿素、胆素原和胆素。其中胆红素居于胆色素代谢的中心。
一、胆红素的合成★
1.胆红素的来源：衰老红细胞破坏所释放的血红蛋白（约占80%以上）；小部分来自
造血过程中红细胞的过早破坏；含铁卟啉的酶类；肌红蛋白由于更新率低，所占比例很小。
2.胆红素的性质亲脂疏水，对大脑具有毒性作用。
第53页共56页内部资料 免费交流
3.胆红素的合成步骤及循环：在单核吞噬系统衰老红细胞破坏后释放出血红蛋白，血红
蛋白随后分解为珠蛋白和血红素。在血浆中胆红素与清蛋白结合形成胆红素-清蛋白复合
体，运输至肝脏进行生物转化。在肝脏在内质网与葡萄糖醛酸结合，形成结合胆红素。
二、胆素原的去路★★
1.大部分胆素原随粪便排出体外。胆素原（无色）在肠道下段接触空气后被氧化，转化
为胆素（黄褐色），成为粪便的主要颜色。
2.小部分胆素原进行肠肝循环。
①大部分（90%）以原形随胆汁排入肠腔，形成胆素原的肠肝循环。
②小部分（10%）胆素原可以进入体循环经肾小球滤出随尿排出，称为尿胆素原。尿胆
素原与空气接触后被氧化成尿胆素，成为尿的主要色素。
临床上将尿胆素原、尿胆素及尿胆红素合称为尿三胆，尿三胆是黄疸类型鉴别诊断的
常用指标。正常人尿中检测不到尿胆红素。
三、游离胆红素和结合胆红素的性质
鉴别项目 未结合胆红素 结合胆红素
间接胆红素、游离胆红素、血胆红
别名 直接胆红素、肝胆红素
素、肝前胆红素
定义 未与葡糖醛酸结合的胆红素 与葡糖醛酸结合的胆红素
与重氮试剂的反应 慢，间接阳性 迅速，直接阳性
水溶性 小 大
脂溶性 大 小
经肾随尿排出 不能 能
第54页共56页内部资料 免费交流
对细胞膜的通透性 大 小
对脑的毒性 大 无
四、胆红素代谢和黄疸
1.黄疸分类
鉴别要点 正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸
肝细胞受损，摄
红细胞破坏过多，
主要病理 — 取、转化、排泄胆 结合胆红素排泄↓
胆红素产生过多
红素↓
血总胆红素 ＜1mg/dl ＞1mg/dl ＞1mg/dl ＞1mg/dl
血结合胆红素 极少 — ↑ ↑↑
血未结合胆红 0～
↑↑ ↑ ↑不明显
素 0.7mg/dl
尿胆红素 — — ++ ++
尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓
尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓
40～
粪胆素原 ↑ ↓或正常 ↓或—
280mg/24h
完全阻塞时呈白陶
粪便颜色 正常 深 变浅或正常
土色
2.三种黄疸的胆色素代谢检查结果
血清
分类 血清CB 血清UCB 尿胆红素 尿胆原
CB/STB
胆汁淤积性黄疸 明显增加 轻度增加 ＞0.5 强阳性 减少或缺如
溶血性黄疸 轻度增加 明显增加 ＜0.2 阴性 明显增加
肝细胞性黄疸 中度增加 中度增加 0.2～0.5 阳性 正常或轻度增加
注：CB为结合胆红素，UCB为非结合胆红素，STB为总胆红素。
【考点练兵】
1． 正常粪便（棕黄色）中呈色物质是：
A.胆绿素 B.胆红素
C.胆固醇 D.粪胆素
第55页共56页内部资料 免费交流
第56页共56页
