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理论讲练-生化1
（笔记）
主讲教师：安冉冉
授课时间：2025.09.04
粉笔医考·官方微信
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理论攻坚-生化1（笔记）
【答案汇总】
考点1：CD
考点2：1-3：BCD
考点3：1-2：AA
【注意】生物化学一定会进行考查，通常考查2 道题左右，1 道单选题1 道
多选题居多，也可能考2 道单选题，或2 道单选和1 道多选。
目录
考点1
蛋白质的结构与功能
考点2
核酸的结构与功能
考点3
酶
考点4
糖代谢
考点5
脂质代谢
考点6
氨基酸代谢
考点7
核苷酸代谢
考点8
DNA 损伤和损伤修复
考点9
RNA 合成
考点10
蛋白质合成
考点11
维生素
考点12
基因诊断
【注意】前7 个考点出题频率更高一些，考点8-12 考题中出现频率相对较
低。考点1-3 涉及的是生物大分子，考题中会考查简单认识，考点4-7 涉及物质
代谢，例如关键酶、反应过程中能量的生成和消耗，考点8-10 生命体在生成过
程中涉及的内容。其他学科，如解剖、生理病理、药理和其他学科，学习后面时
可以用到前面的知识点，会有温故而知新的感觉，但生物化学作为基础学科，和
其他学科关联较小，大家学习生物化学的时候可能会觉得有点难，会有很多名词、
结构、反应过程。第一，上课时要把老师所讲的考点、重点、记忆点记录下来，
不需要理解，生物化学是先有结果再有过程的学科；第二，要进行两个阶段的学
习，上课结束以后的一周，每天要专心念0.5-1 小时上课讲的重点、记忆点，考
前5 天-1 周每天抽出0.5-1 小时进行记忆，具体还取决于大家的学习进度。今
天讲解完考点1-3，考点4 糖代谢尽量多讲解一些。
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考点1
蛋白质的结构与功能
（一）氨基酸
氨基酸由CHON 四种元素构成
人体蛋白质的氨基酸仅有20 种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
【解析】氨基酸是蛋白质的基本单位（解剖学上神经元是神经系统的基本结
构和功能的单位）。氨基酸由CHON 四种元素构成（基本组成元素无P、S，但P、
S 可以存在于侧链中）。人体蛋白质的氨基酸仅有20 种（自然界中氨基酸300
多种），且均属L-氨基酸（手性氨基酸分为L-氨基酸和D-氨基酸，甘氨酸R=-H，
不是L-氨基酸也不是D-氨基酸）。上图右侧为所有氨基酸有共同的结构，不同
点在于左侧的R 侧链，例如R=-H 为甘氨酸，R=-CH3为丙氨酸。
1.氨基酸的分类
依据氨基酸本身的理化性质及其本身具有的化学结构，对氨基酸进行分类，
在考试中主要考查以下几种分类方法。
【解析】依据氨基酸本身的理化性质及其本身具有的化学结构（R 基不同理
化性质不同），对氨基酸进行分类，在考试中主要考查以下几种分类方法：
1.酸性氨基酸（侧链是酸）：谷氨酸、天冬氨酸。记忆为天上下酸雨，不能
晒谷子。
2.碱性氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。记忆为拣（碱）来（赖）金猪。
3.含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸，鸡蛋坏了的味道和
烫头发的味道很相似，都是挥发出的硫化氢的味道）。记忆为流（硫）光（2 胱）。
3
4.必需氨基酸（9 种，重点）：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋
氨酸（甲硫氨酸）、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、组氨酸（成人为前8 种，组氨酸
儿童容易缺）。记忆为写一两本淡色书来读。
5.一碳单位（代谢过程中能够接受或提供1 个碳原子基团的单位）：丝氨酸、
组氨酸、色氨酸、甘氨酸。
2.氨基酸共同的理化性质
（1）氨基酸具有两性解离的性质。
（2）含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质。根据氨基酸的吸收光谱，
含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm 波长附近。
（3）氨基酸与茚三铜反应生成蓝紫色化合物。
【解析】氨基酸共同的理化性质：
1.氨基酸具有两性解离的性质：氨基端可以解离出正电，羧基端可以解离出
负电，氨基酸既能解离出正电也可以解离出负电，既能与酸反应也能与碱反应。
2.含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质（例如苯环）。根据氨基酸的吸
收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm 波长附近，大部
分蛋白质都含有色氨酸、酪氨酸。
3.氨基酸成色反应（对氨基酸定性检测方式）：氨基酸与茚三铜反应生成蓝
紫色化合物，在法医学检测指纹上氨基酸的多少（和茚三酮反应的是氨基酸，和
双缩脲反应的是蛋白质）。
4.肽键是氨基酸之间连接的化学键，由前一个氨基酸的羧基端和后一个氨基
酸的氨基端脱水缩合形成的化学键，比单键短一些，比双键长一些，较为稳固。
（二）蛋白质的分子结构
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。蛋白质的分子
结构分为一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。并
非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链组成的蛋白质只有一、二、三级结构，
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由两条或两条以上肽链组成的蛋白质才有四级结构。
【解析】蛋白质的分子结构：蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成
的生物大分子。蛋白质的分子结构分为一级（基本结构、基础结构）、二级、三
级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级
结构，由一条肽链组成的蛋白质只有一、二、三级结构，由两条或两条以上肽链
组成的蛋白质才有四级结构。
1.一级结构
在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键；此外，二硫键也属于一级结构范畴。
2.二级结构
蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段
肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二
级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环。
3.蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
氢键、疏水键、离子键（盐键）、范德华力等、结构域
4.蛋白质的四级结构
在体内有许多蛋白质含有2 条或2 条以上多肽链，才能全面地执行功能。
亚基-氢键、离子键
【解析】
1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端（头）至C-端（尾）的氨基酸排列
顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键；此外，二
硫键（两个半胱氨酸连接在一起）也属于一级结构范畴（让蛋白质发生一定的卷
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曲，但能看出是从N-端到C-端）。单选选择肽键，多选选择肽键、二硫键。
2.二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，
也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环。例如蛋白质是一
栋大楼，局部空间结构是每一层，地下2 层是停车场、地下1 层是仓库、地上1
层是接待前台。
3.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的
相对空间位置（将一条肽链放在一起作为整体来看）。能够稳定大分子蛋白质的
化学键：氢键、疏水键、离子键（盐键）、范德华力等、结构域（蛋白质分子中
有几个相对独立、有特定功能和结构单元的区域）。例如大楼中2-6 层是商场，
6 层以上是住宅区，为不同结构域。维系蛋白质三级结构的化学键中没有共价键
（非常稳定，蛋白质中没有共价键）、肽键（具有三级结构的蛋白质有肽键，因
为有三级结构就有一级结构）。
4.蛋白质的四级结构：在体内有许多蛋白质含有2 条或2 条以上多肽链（例
如血红蛋白、肌红蛋白由4 条多肽链构成），才能全面地执行功能。亚基（每条
肽链称为1 个亚基）-氢键、离子键。
（三）蛋白质的变性
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空
间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，
称为蛋白质变性。一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不
涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
蛋白质变性后，其理化性质及生物学性质发生改变，如溶解度降低、黏度增
加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。
【解析】蛋白质的变性：
1.在某些物理和化学因素作用下（例如强酸、强碱、高温），蛋白质特定的
空间构象被破坏（二三四级结构是空间结构），即有序的空间结构变成无序的空
间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。一
般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基
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酸序列的改变（不稳定化学键被破坏，稳定化学键不被破坏，肽键不被破坏，N-
端到C-端的排列顺序不改变）。
2.蛋白质变性后，其理化性质及生物学性质发生改变，如溶解度降低、黏度
增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。例如鸡蛋，生鸡蛋
是液体，流动性较强，易溶于水；煮熟的鸡蛋溶解度降低、黏度增加（变成固体）、
结晶能力消失（固体无法结晶）、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解（容易消化
吸收）。
（多选题）关于蛋白质分子结构，下列说法正确的有（
）。
A.所有的蛋白质都有四级结构
B.一级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构
C.二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环
D.三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
【解析】A 项：有两条肽链及以上的蛋白质有四级结构，排除。B 项：从N-
端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，二级结构是指蛋白质分子
中某一段肽链的局部空间结构，排除。C 项：二级结构主要包括α-螺旋、β-折
叠、β-转角和Ω环，当选。D 项：三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的
相对空间位置，当选。【选CD】
考点2
核酸的结构与功能
（一）核酸的化学组成
1.核苷酸是构成核酸的基本组成单位。DNA 的基本组成单位是脱氧核糖核苷
酸，而RNA 的基本组成单位是核糖核苷酸。
2.碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶两类。常见的嘌呤
包括腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），常见的嘧啶包括尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）
和胞嘧啶（C）。DNA 中的碱基有A、G、C 和T，而RNA 中的碱基有A、G、C 和U。
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3.DNA 是脱氧核糖核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子；
RNA 是核糖核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子。
【解析】核酸的化学组成：
1.核苷酸是构成核酸的基本组成单位。脱氧核糖核酸DNA 的基本组成单位是
脱氧核糖核苷酸，而核糖核酸RNA 的基本组成单位是核糖核苷酸。核苷酸由磷酸
和核苷组成，核苷分为碱基（嘌呤和嘧啶）、核糖或脱氧核糖。
2.碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶两类。常见的嘌呤
包括腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），常见的嘧啶包括尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）
和胞嘧啶（C）。DNA 中的碱基有A、G、C 和T，而RNA 中的碱基有A、G、C 和U。
例如给序列AUCGUACCGAUC 问是DNA 还是RNA 序列，是RNA 序列，因为有U 无T。
碱基互补配对规则：A-T，G-C。DNA 转录形成RNA，RNA 上无T，A 在RNA 上配U。
3.DNA 是脱氧核糖核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子；
RNA 是核糖核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子。
4.DNA 与RNA 的区别：
（1）DNA 脱氧核糖核酸：
①碱基：A、T、C、G。
②戊糖：脱氧核糖。
③核苷酸/脱氧核苷酸：dAMP、dGMP、dCMP、dTMP。
（2）RNA 核糖核酸：
①碱基：A、U、C、G。
②戊糖：核糖。
③核苷酸/脱氧核苷酸：AMP、GMP、CMP、TMP。
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（二）DNA 的空间结构与功能
1.RNA 的核苷酸和DNA 的脱氧核苷酸从5'-端至3'-端的排列顺序定义为核
酸的一级结构
2.DNA 的空间结构可分为二级结构和高级结构。DNA 的二级结构是双螺旋结
构，具有下列特征：
（1）DNA 分子由两条以脱氧核糖-磷酸作骨
架的双链组成
（2）A 与T 配对，C 与G 配对。
（3）维持横向稳定的主要化学键是氢键。纵向是碱基堆积力维持稳定。
（4）双螺旋两股单链反向平行。
【解析】DNA 的空间结构与功能：
1.RNA 的核苷酸和DNA 的脱氧核苷酸从5'-端（头）至3'-端（尾）的排列
顺序定义为核酸的一级结构。
2.DNA 的空间结构可分为二级结构和高级结构。DNA 的二级结构是双螺旋结
构，具有下列特征：
（1）DNA 分子由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成，有亲水基团（磷
酸基团-外面）和疏水基团（碱基-里面）。
（2）A 与T 配对（没有T 用U 替代，两个氢键），C 与G 配对（三个氢键）。
DNA 双链中CG 配对远多于AT 配对时，DNA 双链更稳定，解螺旋难度更大。A+G
＝C+T，一个嘌呤配一个嘧啶，因此嘌呤总数等于嘧啶总数。A+T≠C+G。
（3）维持横向稳定的主要化学键是氢键（AT、CG 间氢键）。纵向是碱基堆
积力维持稳定（碱基间排斥又互相吸引，距离不会太远）。
（4）双螺旋两股单链反向平行（1 条链从5'-端到3'-端，1 条链从3'-端
到5'-端，头对尾，尾对头），右手螺旋（右手点赞，四根手指弯曲的方向为右
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手螺旋）。
（三）RNA 的空间结构与功能
1.mRNA 是蛋白质生物合成的模板。mRNA 的核苷酸序列决定蛋白质的氨基酸
序列。
一条成熟的真核mRNA 包括5'-非翻译区、编码区和3'-非翻译区。从成熟
mRNA 的5'-帽结构到核苷酸序列中第一个AUG（即起始密码子）之间的核苷酸序
列被定义为5'-非翻译区。
从这个AUG 开始，每三个连续的核苷酸组成一个遗传密码子，每个密码子编
码一个氨基酸，直到由三个核苷酸（UAA，或UAG，或UGA）组成的终止密码子。
2.tRNA 是蛋白质合成中氨基酸的载体。
（1）tRNA 的3'-端连接着氨基酸。
（2）tRNA 的反密码子能够识别mRNA 的密码子。每个tRNA 都有一个反密码
子环，居中的3 个核苷酸通过碱基互补配对的关系识别mRNA 上的密码子，因此
被称为反密码子。密码子与反密码子的结合使tRNA 能够转运正确的氨基酸参与
蛋白质多肽链的合成。
3.以rRNA 为主要成分的核糖体是蛋白质合成的场所。核糖体RNA（rRNA）
是细胞内含量最多的RNA，rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体，共同为蛋白质生
物合成所需要的mRNA、tRNA 以及多种蛋白质因子提供空间环境。
【解析】RNA 的空间结构与功能：
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1.mRNA 是蛋白质生物合成的模板（重点）。mRNA 的核苷酸序列决定蛋白质
的氨基酸序列。一条成熟的真核mRNA 包括5'-非翻译区（没用）、编码区（翻
译区、阅读区）和3'-非翻译区（没用）。从成熟mRNA 的5'-帽结构（帽子戴在
头上，3'端为多聚A 尾）到核苷酸序列中第一个AUG（即起始密码子）之间的核
苷酸序列被定义为5'-非翻译区。从这个AUG 开始，每三个连续的核苷酸组成一
个遗传密码子，每个密码子编码一个氨基酸，直到由三个核苷酸（UAA，或UAG，
或UGA）组成的终止密码子。
2.tRNA（转运RNA）是蛋白质合成中氨基酸的载体（车）。
（1）tRNA 的3'-端连接着氨基酸。
（2）tRNA 的反密码子能够识别mRNA 的密码子。每个tRNA 都有一个反密码
子环，居中的3 个核苷酸通过碱基互补配对的关系识别mRNA 上的密码子，因此
被称为反密码子。密码子与反密码子的结合使tRNA 能够转运正确的氨基酸参与
蛋白质多肽链的合成。AUG 碱基互补配对的密码子为UAC，从5'到3'为CAU，因
此选择题中要选择CAU。在tRNA 中为UAC，为反密码子，3'-端连接蛋氨酸。tRNA
为三叶草结构，有局部双链，环上有稀有碱基（不是AGCTU，例如甲基化的腺嘌
呤等）。
3.以rRNA 为主要成分的核糖体是蛋白质合成的场所。核糖体RNA（rRNA）
是细胞内含量最多的RNA，rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体，共同为蛋白质生
物合成所需要的mRNA、tRNA 以及多种蛋白质因子提供空间环境。图中上面为核
糖体大亚基，下面为核糖体小亚基，rRNA 相当于一个小工厂，mRNA 上三个密码
子为一组，开始叫号，找一个tRNA 与之进行互补配对，并把氨基酸带过来，tRNA
完成工作后撤退，多个氨基酸形成肽链。
RNA 的结构特点总结
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【解析】RNA 的结构特点总结：
1.mRNA（信使RNA）：
（1）功能：蛋白质合成的模板。
（2）特点：种类最多。
（3）结构：5'端帽结构、3'端poly（A）尾结构。终止密码子：UAA、UAG、
UGA。
2.tRNA（转运RNA）：
（1）功能：氨基酸转运的载体。
（2）特点：分子量最小，稀有碱基最多。
（3）结构：3'端为CCA（携带氨基酸的位置），具有反密码子环（识别密
码子，与密码子进行碱基互补配对）、TΨC 环、DHU 环、mG、mA 等（除了ATCGU
之外的碱基）。
3.rRNA〔核糖体RNA）：
（1）功能：蛋白质合成的场所（大亚基、小亚基）。
（2）特点：含量最多。
（3）结构：组成核糖体的大、小亚基。
【总结】DNA 与RNA 比较
【解析】DNA 与RNA 比较：
1.DNA：
（1）结构：双螺旋结构。
（2）戊糖：脱氧核糖。
（3）碱基组成：AGCT。
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（4）分布：细胞核为主。
（5）功能：携带和传递遗传信息全部遗传信息的载体。
2.RNA：
（1）结构：单链或局部双螺旋结构（tRNA）。
（2）戊糖：核糖。
（3）碱基组成：AGCU。
（4）分布：细胞质为主。
（5）功能：传递和调控遗传信息参与基因表达。
【解析】核酸：
1.化学组成：
（1）组成元素：C、H、O、N、P。
（2）基本单位：核苷酸。
①磷酸。
②核苷：碱基（嘌呤AG，嘧啶TCU）；核糖或脱氧核糖。
2.一级结构：
（1）核苷酸序列。
（2）3'，5'-磷酸二酯键。
3.DNA 空间结构及功能：
（1）双螺旋结构：右手螺旋、反向平行。
（2）A=T、C≡G。
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（3）氢键、碱基堆积力。
4.RNA 空间结构及功能：
（1）mRNA：
①真核5'-末端的帽子结构\3'-末端的多聚A 尾。
②为蛋白质生物合成提供模板。
（2）tRNA：
①多种碱基、茎环结构、氨基酸接纳茎、反密码子。
②蛋白质生物合成中作为氨基酸的载体。
（3）rRNA：为RNA 与蛋自因子提供了相互结合和相互作用的空间环境。
1.（单选题）关于DNA 分子的双螺旋结构，下列说法错误的是（
）。
A.有两条相互平行但方向相反的多核苷酸链绕同一中心轴以右手螺旋方式
盘绕而成
B.脱氧核糖与磷酸位于双螺旋的外侧，碱基处于螺旋的内部，通过氢键以A
—G、C—T 配对原则形成互补配对
C.相邻碱基对平面之间的距离为0.34nm
D.碱基堆积力和氢键共同维系着DNA 双螺旋结构的稳定
【解析】1.选非题。B 项：配对原则是A—T、C—G，当选。C 项：出现数字
一般是正确的，排除。【选B】
2.（单选题）有关核酸结构与功能的描述，下列说法错误的是（
）。
A.核酸的基本组成单位是核苷酸
B.DNA 是脱氧核糖核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键连接形成的大分子
C.tRNA 是蛋白质生物合成的模板
D.RNA 比DNA 小得多，但是它的种类和结构却比DNA 复杂得多
【解析】2.选非题。C 项：mRNA 是蛋白质生物合成的模板，tRNA 是载体，
当选。【选C】
3.（单选题）下列关于蛋白质与核酸的说法，错误的是（
）。
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A.核酸的基本组成单位是核苷酸
B.蛋白质的基本组成单位是氨基酸
C.核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸
D.多数蛋白质携带遗传信息并可传代
【解析】3.选非题。D 项：DNA 能够携带遗传信息并可传代，蛋白质只是遗
传信息的表达者，一般不携带遗传信息并进行传代，但也有特例，阮粒是一条多
肽，蛋白质既是遗传信息的携带者，也是遗传信息的表达者，排除。【选D】
考点3
酶
（一）酶的概念及分类
1.酶是由活细胞产生的、具有催化作用的生物催化剂，包括蛋白酶与核酶。
2.酶的分类及分子组成。
【解析】酶的概念及分类：
1.酶是由活细胞产生的、具有催化作用的生物催化剂（注意不是催化剂，高
锰酸钾是双氧水产生氧气的催化剂，但不是生物催化剂），包括蛋白酶（蛋白质
作为催化剂）与核酶（核酸作为催化剂）。所有的酶都是蛋白质，错误，还有核
酸（很少）。
2.酶的分类及分子组成。酶：
（1）单纯酶：只有蛋白质。
（2）结合酶：
①酶蛋白。
②辅助因子：辅酶、辅基。如金属离子（锰、镁、钙）、小分子有机物（辅
酶、维生素B 族）。
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（二）酶的工作原理
【解析】酶的工作原理：
1.酶的活性中心（干活的部分）：与底物特异地结合催化底物转变为产物有
特定三维结构，所有酶都有活化中心。
2.酶的必需基团（是活性基团的监工，监督其干不干活）：与酶的活性密切
相关的化学基团。可位于活性中心内，可位于活性中心外：
（1）结合基团。
（2）催化基团。
2.酶促反应的机制：酶加速反应的作用是通过降低反应的活化能实现的，酶
通过与底物特异地结合，使底物形成活泼的过渡态，进而转化为产物。
【解析】酶促反应的机制：酶加速反应的作用是通过降低反应的活化能实现
的，酶通过与底物特异地结合，使底物形成活泼的过渡态，进而转化为产物。例
如A+B→C+D，不加入酶时反应温度是100℃，加入酶之后温度37℃即可反应。
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【解析】
1.酶与催化剂的共同点：
（1）它们在催化反应的过程中自身的质和量保持不变（多少进去就多少出
来）。
（2）只能催化热力学允许的化学反应（热力学不允许的反应，酶无法催化，
反应本身能够发生，酶让反应发生的条件降低）。
（3）只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点即不改变反应的平衡常
数（5 个底物生成5 个产物，原来反应需要2 小时，现在只需要2 分钟，但不会
生成6 个产物，仍为5 个产物，反应速度变快而已）。
（4）酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能（酶降低反应
活化能降低得更多一些）。
2.酶促反应的特点：
（1）高效性：催化效率比一般催化剂更高。
（2）高度特异性（绝对、相对，指的是选择范围的高和低）：在研究时将
酶的化学本质认为是蛋白质，分子结构足够大、足够复杂才能完成。跨膜物质转
运时讲到载体转运，载体是蛋白质，有特异性；后面学到免疫学中抗原抗体反应
时，抗原抗体之间也有高度特异性，抗原抗体也是蛋白质；突触后膜的特异性受
体也是蛋白质，只有蛋白质的结构才足够复杂，才有选择的权利。
（3）可调节性（酶的含量多少、活性有无均可调节）。例如胃液中有胃蛋
白酶原无活性，被盐酸激活后变为胃蛋白酶有活性。
（4）不稳定性：蛋白质不稳定容易发生变性。
4.酶促反应动力学
（1）影响酶促反应的因素。
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【解析】影响酶促反应的因素：
1.底物浓度。
2.酶浓度。
3.pH。
4.酶激活。
5.抑制剂。
6.温度。
【解析】
1.底物浓度：其他因素不变时，底物浓度的变化对反应速率的影响呈矩形双
曲线（设定酶浓度固定，底物浓度无限多，反应速度达到一定程度时已经达到最
大反应速度。例如100 个酶，3 个底物，反应速率是3；50 个底物，反应速率是
50；150 个底物，反应速度是100，不会超过100）。
2.酶浓度：当底物浓度远大于酶浓度时（设定底物浓度无限多，用不完），
酶浓度对反应速率的影响呈直线关系（酶越多反应速率越快）。
3.最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度
（化学本质是蛋白质，温度过高可能变性）。
4.最适pH：酶催化活性最高时反应体系的pH 称为酶促反应的最适pH（例如
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胃蛋白酶最适pH 值为2-5，胰蛋白酶最适pH 为7.4-8.4，在最适pH 值上工作才
更快）。
5.抑制剂：能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂，
分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。竞争性抑制剂指的是同一个反应，两个酶
都干活，两个酶争底物，一个多了另一个就少了，竞争机制和物质转运过程中载
体的竞争性类似。
6.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
（让酶开工干活的）。
（2）米-曼方程。
根据中间产物学说，推导出了一个方程式，从数学上显示底物浓度和反应速
率的关系。
①Km 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
②Km 值是酶的特征性常数。
③Km 值为一常数，表示酶与底物的亲和力。
④Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率。
同一底物，不同酶具有不同的Km 值。同一酶，不同底物也具有不同的Km
值。
【解析】米-曼方程。根据中间产物学说，推导出了一个方程式，从数学上
显示底物浓度和反应速率的关系。V=
����[�]
��+[�]。
1.Km 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
2.Km 值是酶的特征性常数（重点）。Km 是米氏常数，一个酶对一种底物有
一个常数，例如己糖激酶可以催化葡萄糖，也可以催化果糖，对于葡萄糖是一个
常数，对于果糖也是一个常数。
3.Km 值为一常数，表示酶与底物的亲和力，呈反变关系，Km 常数越大说明
酶和底物的亲和力越小，Km 常数越小说明酶和底物的亲和力越高。
4.Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率。同一底物，不同酶具有不同的
19
Km 值。同一酶，不同底物也具有不同的Km 值。
1.（单选题）酶的化学本质是蛋白质，关于酶及酶促反应的特点，下列说法
错误的是（
）。
A.酶具有稳定性
B.酶的活性与酶量具有可调节性
C.酶对底物具有高度选择性
D.酶对底物具有极高的催化效率
【解析】1.选非题。A 项：酶的化学本质是蛋白质，蛋白质不稳定，排除。
【选A】
2.（单选题）机体物质代谢反应几乎都受到酶的催化。关于酶的活性中心的
描述，下列说法正确的是（
）。
A.所有酶都有活性中心
B.酶的活性中心都含有金属离子
C.酶的活性中心都含有辅酶
D.酶的必需基团都位于活性中心内
【解析】2.A 项：所有酶都有活性中心，当选。B 项、C 项：酶的活性中心
不一定有金属离子和辅酶，排除。D 项：酶的必需基团也可以位于活性中心外，
排除。【选A】
20
【解析】蛋白质：
1.氨基酸（蛋白质的基本组成单位）：
（1）必需氨基酸：苯丙氨酸、甲硫氨酸、组氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨
酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
（2）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
（3）碱性氨基酸：精氨酸、组氨酸、赖氨酸。
（4）一碳单位：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。
2.氨基酸共同的理化性质：
（1）两性解离。
（2）紫外吸收：280nm 波长有特征吸收峰。
（3）氨基酸与茚三铜反应生成蓝紫色化合物。
3.蛋白质的分子结构：
（1）一级结构：氨基酸的排列顺序。维系键：肽键、二硫键。
（2）二级结构：一条链的局部空间结构。a-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω
环。维系键：氢键。
（3）三级结构：一条链的三维空间排布。维系键：疏水键、氢键、盐键、
范德华力等。
（4）四级结构：多条链多个亚基的空间排布，每条肽链称为亚基。维系键：
氧键、离子键。
4.蛋白质的变性：一级结构不变，肽键未被破坏，特定的空间构象被破坏。
变化：
（1）生物学活性丧失。
（2）黏度增加。
（3）溶解度降低。
（4）结晶能力消失。
（5）易被蛋白酶水解。
21
【解析】核酸：
1.基本组成单位（核苷酸）：
（1）脱氧核糖核酸（DNA）=磷酸+脱氧核糖+A、T、C、G。
（2）核糖核酸（RNA）=磷酸+核糖+A、U、C、G。
2.DNA：
（1）一级结构：脱氧核苷酸从5’-端到3’-端的排列顺序；3’，5'磷酸
二酯键。
（2）二级结构（双螺旋结构）：
①两条单链反向平行形成右手螺旋结构。
②外侧，两条磷酸链和脱氧核糖骨架；内侧，碱基对。
③碱基堆积力（纵向）和碱基之间的氢键（横向）。
④A 与T、G 与C 配对。
3.RNA：
（1）mRNA：蛋白质合成的模板，种类最多；特殊结构：5’-端帽结构、3’
-端poly（A）尾结构。
（2）tRNA：氨基酸转运载体；分子量最小，稀有碱基最多。
（3）rRNA：蛋白质合成场所；含量最多。
22
【解析】生物大分子结构与功能，酶：
1.化学本质：蛋白质。可以这么认为，对于酶的所有研究都是基于酶是蛋白
质这个前提进行研究的，但是选项中出现是不正确的。
2.组成：
（1）全酶=酶蛋白+辅因子（结合酶）。
（2）辅因子分为辅酶和辅基。
（3）酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物
的区域。
（4）必需基团：
①在活性中心内：结合基团，催化基团。
②在活性中心外：维持酶活性中心。
3.酶促反应的机制降低反应的活化能。
4.特点：高效性、高度特异性、可调节性、不稳定性。
5.酶促反应动力学，底物浓度-Km（米氏常数）：
（1）定义：酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
（2）特点：
①Km 值是酶的特征性常数。
②Km 可表示酶对底物的亲和力，二者成反比。
③同一底物，不同酶具有不同的Km 值。
④同一酶，不同底物也具有不同的Km 值。
23
考点4
糖代谢
多糖：淀粉、纤维素
寡糖：麦芽糖、乳糖
单糖：葡萄糖、果糖、半乳糖
【解析】体内的糖是体内生命活动重要提供能量的来源，以及机体中碳的来
源，人体中50%-70%的能量都来自于糖，在代谢过程中，糖非常重要。
1.多糖：淀粉、纤维素。
2.寡糖：麦芽糖、乳糖。
3.单糖：葡萄糖、果糖、半乳糖。
【注意】葡萄糖在体内有非常重要的供能途径，为糖的有氧氧化、无氧氧化，
糖的有氧氧化为葡萄糖生成丙酮酸，彻底氧化生成CO2和H2O，这个过程中提供
大量ATP；无氧氧化为丙酮酸生成乳酸，提供一点ATP；葡萄糖也可以通过磷酸
戊糖途径生成核糖，核苷酸的组成中有核糖，参与DNA、RNA 合成，除此之外还
生成NADPH
+，作为供氢体参与体内氧化还原反应；葡萄糖不能全部分解，还能储
存成糖原；葡萄糖还可以通过乳酸、氨基酸、甘油生成蛋白质、脂肪，进一步储
存；在没有糖时糖原分解可以补充糖，也可以分解蛋白质、脂肪补充糖；葡萄糖
的来源主要来自外界食物的补充。
24
（一）糖的无氧氧化
在缺氧情况下，G 生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程。
【注意】糖的无氧氧化分为两个阶段，葡萄糖有6 个C，一分子葡萄糖分解，
经过十步反应，分解成2 分子丙酮酸，丙酮酸是3 个C 。2 分子丙酮酸在无氧条
件下生成2 分子乳酸（人体中），在酵母菌中可以生成乙醇（酿酒的过程）。
【注意】在己糖激酶催化下，用掉1 分子ATP，6 个C 的葡萄糖被激活生成
6-磷酸葡萄糖；6-磷酸葡萄糖异构生成6-磷酸果糖；用掉1 分子ATP，生成1，
6-二磷酸果糖；6 个C、2 个P 一份为二，生成同分异构体，磷酸二羟丙酮和3-
磷酸甘油醛，后面都是双份的；3-磷酸甘油醛加入游离磷酸后，脱氢反应，生成
2NADH（辅酶1）和1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸有两个磷酸有点多，
给出1 分子磷酸（1 号C 上的），生成2 分子ATP 和3-磷酸甘油酸；磷酸换位置
变成2-二磷酸甘油酸；脱一次水，把磷酸变成高能磷酸键，生成磷酸烯酵式丙
酮酸；把磷酸给出去，生成2ATP，需要关键酶丙酮酸激酶，最终生成丙酮酸。
25
左边消耗2 分子ATP，右边生成4 个ATP，从葡萄糖到丙酮酸的过程净生成2 分
子ATP，生成2 分子NADH。
【解析】葡萄糖到丙酮酸的过程，除了关键酶催化的反应外，都是可逆反应：
1.葡萄糖→葡糖-6-磷酸：
（1）催化酶：己糖激酶（重点）。
（2）反应类型：磷酸化。
（3）能量变化：-1ATP。
2.葡糖-6-磷酸⇌果糖-6-磷酸：
（1）催化酶：磷酸己糖异构酶。
（2）反应类型：异构化。
（3）能量变化：0。
3.果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸：
（1）催化酶：磷酸果糖激酶-1（重点）。
（2）反应类型：磷酸化。
26
（3）能量变化：-1ATP。
4.果糖-1，6-二磷酸⇌磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛：
（1）催化酶：醛缩酶。
（2）反应类型：裂解。
（3）能量变化：0。
5.磷酸二羟丙酮⇌3-磷酸甘油醛：
（1）催化酶：磷酸丙糖异构酶。
（2）反应类型：异构化。
（3）能量变化：0。
6.2×（3-磷酸甘油醛⇌1，3-二磷酸甘油酸）：
（1）催化酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶。
（2）反应类型：氧化磷酸化。
（3）能量变化：2NADH（重点）。
7.2×（1，3-二磷酸甘油酸⇌3-磷酸甘油酸）：
（1）催化酶：磷酸甘油酸激酶。
（2）反应类型：底物水平磷酸化。
（3）能量变化：2×1ATP。
8.2×（3-磷酸甘油酸⇌2-磷酸甘油酸）：
（1）催化酶：磷酸甘油酸变位酶。
（2）反应类型：异构化。
（3）能量变化：0。
9.2×（2-磷酸甘油酸⇌磷酸烯醇式丙酮酸）：
（1）催化酶：烯醇化酶。
（2）反应类型：脱水。
（3）能量变化：0。
10.2×（磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸）：
（1）催化酶：丙酮酸激酶（重点）。
（2）反应类型：底物水平磷酸化。
（3）能量变化：2×1ATP（重点）。
27
（2）丙酮酸还原为乳酸。生成过程如下图所示：
【注意】葡萄糖生成丙酮酸的过程中，产生2NADH，丙酮酸生成乳酸过程中，
用掉2NADH，因此葡萄糖生成乳酸的过程中产生2ATP，没有NADH 生成。
3.糖无氧氧化最主要的生理意义是不利用氧迅速提供能量，这对肌收缩更为
重要。当机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要通过糖无氧氧化获得。
成熟红细胞没有线粒体，只能依赖糖的无氧氧化提供能量。其他特定类型组
织，如视网膜、神经、肾髓质、胃肠道、皮肤等，即使不缺氧也常由糖的无氧氧
化提供部分能量。
此外，在感染性休克、肿瘤恶病质等病理情况下，糖的无氧氧化也极为活跃，
产生的大量乳酸主要被肝利用进行糖异生。
【解析】
1.糖无氧氧化最主要的生理意义是不利用氧迅速提供能量（生成2ATP），
这对肌收缩更为重要。当机体缺氧或剧烈运动肌局部血流不足时，能量主要通过
糖无氧氧化获得。
2.成熟红细胞没有线粒体，只能依赖糖的无氧氧化提供能量（速度快）。其
他特定类型组织，如视网膜、神经、肾髓质、胃肠道、皮肤等，即使不缺氧也常
由糖的无氧氧化提供部分能量。
3.此外，在感染性休克、肿瘤恶病质等病理情况下，糖的无氧氧化也极为活
跃，产生的大量乳酸主要被肝利用进行糖异生。
补充：糖酵解小结
1.反应部位：胞液
2.对氧的需求
28
3.三个关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
4.产能的方式、数量、部位
方式：底物水平磷酸化
数量：从G 开始2×2-2=2ATP
5.终产物：乳酸
【解析】糖酵解小结：
1.反应部位：胞液（葡萄糖生成丙酮酸，丙酮酸生成乳酸，过程都在胞液中
进行）。
2.对氧的需求：几乎不用。
3.三个关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
4.产能的方式、数量、部位：
（1）方式：底物水平磷酸化（ADP+P→ATP，底物水平加磷酸生成能量）。
氧化磷酸化在线粒体中进行。
（2）数量：从G 开始2×2-2=2ATP。
5.终产物：乳酸。
（二）糖的有氧氧化
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。有
氧氧化是糖分解供能的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。
总反应式：
C6H12O6＋6O26H2O＋6CO2＋686Kcal（30 或32ATP）
【解析】葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧
氧化。有氧氧化是糖分解供能的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。总
反应式：C6H12O6＋6O26H2O＋6CO2＋686Kcal（30 或32ATP）。
29
【注意】
1.葡萄糖→丙酮酸：十步反应。
2.丙酮酸→乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体进行脱羧，生成乙酰CoA。
3.乙酰CoA 进入三羧酸循环，生成CO2+H20。
1.葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸同糖无氧氧化的第一阶段。
2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸在线粒体经过5 步反应
氧化脱羧生成乙酰CoA，此反应由丙酮酸脱氢酶复合体催化。
【解析】
1.葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸同糖无氧氧化的第一阶段（净生成2ATP 和
2NADH，丙酮酸生成乳酸时2NADH 消耗掉）。
2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸在线粒体经过5 步反应
氧化脱羧生成乙酰CoA，此反应由丙酮酸脱氢酶复合体催化。1 分子由丙酮酸脱
氢酶复合体催化生成乙酰CoA、CO2、NADH（和前面生成的NADH 不同，前者生成
在胞液中，后者生成在线粒体中，二者提供的能量不同）。
3.葡萄糖有氧氧化过程
30
【解析】
1.第一阶段：
（1）葡萄糖→葡糖-6-磷酸，最终获得-1ATP。
（2）果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸，最终获得-1ATP。
（3）2×（3-磷酸甘油醛⇌1，3-二磷酸甘油酸），辅酶2NADH（细胞质），
最终获得3 或5ATP（胞质中无法供能，转变成能量，在胞质中最终转移进入线
粒体时，NADH 不是全部进去，只把H 传递进去，对于线粒体来说接受H 的途径
有NADH 和FADH，给NADH 生成5 个ATP，给FADH 生成3 个ATP）。
（4）2×（1，3-二磷酸甘油酸⇌3-磷酸甘油酸），最终获得2ATP。
2.第二阶段：2×（丙酮酸→乙酰CoA），辅酶2NADH（线粒体，不用传递），
最终获得5ATP。
3.第三阶段（三羧酸循环，4 次脱氢）：
（1）2×（异柠檬酸→α-酮戊二酸），辅酶2NADH（线粒体），最终获得
31
5ATP（第1 次脱氢）。
（2）2×（α-酮戊二酸→琥珀酰CoA），辅酶2NADH（线粒体），最终获得
5ATP（第2 次脱氢）。
（3）2×（琥珀酰CoA→琥珀酸），辅酶底物水平磷酸化（ADP+Pi→ATP，
乙酰CoA 从丙酮酸过来，丙酮酸是2，乙酰CoA 也是2），最终获得2ATP。
（4）2×（琥珀酸→延胡索酸），辅酶FADH2，最终获得3ATP（第3 次脱氢）。
（5）2×（苹果酸→草酰乙酸），辅酶2NADH，最终获得5ATP（第4 次脱氢）。
4.一分子葡萄糖共获得30 或32ATP。
4.葡萄糖有氧氧化产生的ATP
（1）一分子葡萄糖生成丙酮酸过程中净生成2 分子ATP。
（2）一分子丙酮酸彻底氧化生成12.5 分子ATP。
（3）一分子乙酰CoA 进入三羧酸循环生成10 分子ATP。
（4）一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30 或32 分子ATP。
【解析】葡萄糖有氧氧化产生的ATP：
1.一分子葡萄糖生成丙酮酸过程中净生成2 分子ATP。
2.一分子丙酮酸彻底氧化生成12.5 分子ATP。
3.一分子乙酰CoA 进入三羧酸循环生成10 分子ATP。
4.一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30 或32 分子ATP。
5.三羧酸循环过程
反应部位：线粒体基质。
4 次脱氢：3 分子NADH+H+，1 分子FADH2。
3 个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
2 次脱羧：异柠檬酸、α-酮戊二酸。1 次底物水平磷酸化（GTP 或ATP）。
32
【解析】三羧酸循环过程（8 步反应，4321）：
1.反应部位：线粒体基质（没有胞液，是从丙酮酸生成乙酰CoA 开始的）。
2.4 次脱氢：3 分子NADH+H
+，1 分子FADH2。
3.3 个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
4.2 次脱羧：异柠檬酸、α-酮戊二酸。1 次底物水平磷酸化（GTP 或ATP）。
产能方式既有底物水平磷酸化，又有氧化磷酸化（4 次脱氢脱的H，进入氧化呼
吸链后，经过电子对传递，生成能量）。
5.考查时考查较为基础，背诵总结部分即可：
（1）三羧酸循环产能的方式是底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
（2）三羧酸循环反应的部位：线粒体。
（3）三羧酸循环的3 个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二
酸脱氢酶复合体。
6.生理意义
三羧酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路；三羧酸循环是糖、脂肪、
氨基酸代谢联系的枢纽。
【解析】生理意义：三羧酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路（无论
是脂肪、碳水化合物还是蛋白质，想要产能都要生成乙酰辅酶A 进入三羧酸循环
33
的圈）；三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽（蛋白质、脂肪想要生
成糖也要进入三羧酸循环）。
【解析】无氧氧化与有氧氧化的对比：
1.无氧氧化：
（1）反应部位：胞液。
（2）需氧条件：无氧或缺氧。
（3）底物、产物：葡萄糖→乳酸。
（4）产能：净生成2 分子ATP。
（5）产能方式：底物水平磷酸化。
（6）关键酶：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
（7）生理意义：迅速供能。
2.糖的有氧氧化：
（1）反应部位：胞液和线粒体。
（2）需氧条件：有氧。
（3）底物、产物：葡萄糖→CO2+H2O。
（4）产能：净生成30 或32 分子ATP。
（5）产能方式：氧化磷酸化、底物水平磷酸化。
（6）关键酶：糖酵解关键酶（3 个），丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、
异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系。
（7）生理意义：机体产能的主要方式。
34
【注意】选择题有60 个，40 个单选，20 个多选，共90 分；主观题两道，
案例题、实务题各30 分，共60 分。
35
遇见不一样的自己
Beyourbetterself
