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生化复习资料—生物大分子

发布时间：2026-11-03 05:07:52 最近访问：2026-11-03 05:07:52

生化复习资料—生物大分子

知识点概括

生物化学：是用化学、物理学和生物学的原理和方法，研究生物的化学组成、化学结构及其在生理过程中的变化，诠释生命体结构与功能形成的基本机制和规律，从分子水平阐明各种生命现象。
分子生物学：研究蛋白质、核酸等生物大分子的结构与功能，进而阐明生命现象本质的一门学科。
生物大分子：是由某些基本结构单位按一定顺序通过共价键连接起来的多聚体，分子量大，种类多，结构与功能复杂，是生物体特有的分子，包括蛋白质、核酸、多糖、蛋白聚糖和复合脂质等。
生物化学与分子生物学发展简史：①生物化学的开创依赖其他学科的发展和先辈科学家们的不懈努力；②叙述生物化学阶段主要研究生物体化学组成；③动态生物化学阶段主要研究生物体内物质代谢规律；④机能生物化学阶段以建立分子生物学为主要标志，如蛋白质结构与生物合成、DNA双螺旋结构和中心法则、重组DNA技术得到广泛应用、基因组学及其他组学的研究；⑤中国科学家对生物化学发展做出了重要贡献。
生物化学与分子生物学研究内容：①生物大分子的结构与功能重点研究生物大分子；②物质代谢及其调节，物质代谢包括营养物的消化吸收、中间代谢（合成代谢、分解代谢和转化）、排泄三阶段，调节包括神经、体液、细胞调节；③基因信息传递及其调控，围绕中心法则；④前沿技术领域频现突破性进展；⑤生物化学与分子生物学是生物学、医学的基础学科，生物化学与分子生物学带领医学进入分子医学新时代。
蛋白质含量计算：每克样品含氮量×6.25=每克样品蛋白质含量（蛋白质平均含氮量16%）。
氨基酸的分类：①非极性脂肪族氨基酸包含甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、甲硫氨酸（Met）；②极性中性氨基酸有丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）；③芳香族氨基酸为苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）；④酸性氨基酸包括天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）；⑤碱性氨基酸则是精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）、组氨酸（His）。
特殊氨基酸：①含羟基的有Ser、Thr、Tyr；含硫的有Cys、Met；②含芳香基团的有Phe、Tyr、Trp；③含羧基的有Asp、Glu；④含碱性基团的有Arg、Lys、His；⑤含支链的有Val、Leu、Ile；⑥亚氨基酸有Pro。
氨基酸的理化性质：①两性解离；②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质，酪氨酸、色氨酸在280nm波长处有最大吸收峰，可分析溶液中蛋白质含量；③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处，可用于氨基酸定量分析。
谷胱甘肽：①由Glu、Cys、Gly组成的三肽；②功能基团为巯基；③主要功能为解毒，GSH的巯基具有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物结合，阻断其与DNA、RNA或Pr结合，保护机体免遭毒物损害；④GSH的巯基具有还原性，可作为重要的还原剂（抗氧化剂）。
多肽类激素：种类较多，有催产素（9肽）、加压素（9 肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）（TRH），TRH是由焦谷氨酸、组氨酸、脯氨酰胺组成的三肽。
神经肽：在神经传导过程中起信号转导作用的肽类，有脑啡肽（5肽）、β－内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）、孤啡肽（17肽），与中枢神经系统产生痛觉抑制有密切关系，可用于临床的镇痛治疗。
蛋白质的各类二级结构：①α-螺旋，肽链主链绕假想中心轴盘绕成螺旋状，多为右手螺旋，靠链内氢键维持，每圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，侧链R分布在螺旋外侧，Pro不能形成α-螺旋；②β-折叠，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H与C=O形成规则氢键，氢键与β-折叠长轴垂直，肽链呈伸展的锯齿状，以Cα为转折点，构成片层状态结构，可由不同肽链或同一条肽链的不同肽段组成，R基分布在片层的上下方；③β-转角，蛋白质分子中肽链常发生180°回折，回折角处的结构称为β-转角（又称β-弯曲），常见于球状蛋白质，常连接反平行β-折叠中的相邻肽段，第二个残基常为Pro；④Ω环，存在于球状蛋白质中的二级结构，肽段呈紧凑结构。
超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构；二级结构组合形式主要有3种，αα、βαβ、ββ 。
结构模体：①蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，一类模体是具有特殊功能的超二级结构；②常见的形式有α-螺旋-β转角(或环) -α-螺旋模体 (DNA结合蛋白）、链-β转角-链模体 (反平行β-折叠)、链-β转角-α-螺旋-β转角-链模体 (α-螺旋或β-折叠）；③例子有钙结合蛋白分子中结合Ca²⁺的模体、亮氨酸拉链、锌指结构模体。
锌指结构模体：由1个α-螺旋和2个反平行的β-折叠三个肽段组成，形似手指，可结合Zn²⁺，含锌指结构的蛋白质均能与DNA或RNA结合，模体的特征性构象是其特殊功能的结构基础。
蛋白质亚基之间的连接键：非共价键（氢键、离子键），无肽键连接。
蛋白质各级结构维系键：①一级为肽键、二硫键；②二级为氢键；③三级为疏水键、盐键、氢键、范德华力；④四级为氢键、离子键。
蛋白质的分类：①根据蛋白质的组成成分分类，单纯蛋白质完全由氨基酸组成，缀合蛋白质由蛋白质部分和非蛋白质部分（辅基）组成，绝大部分辅基通过共价键相连；②根据蛋白质的分子形状分类，可分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础：①一级结构是空间构象的基础，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定的三级结构是以氨基酸顺序为基础的；②一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；③某些蛋白质氨基酸序列可反映生物进化信息；④重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病，分子病指由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，病因为基因突变。
不同哺乳类动物胰岛素分子结构比较：均由A和B两条链组成，且二硫键配对和空间构象也极相似，一级结构也相似，仅有个别氨基酸差异；说明一级结构相似的多肽或蛋白质，空间构象和功能也相似。
肌红蛋白：①只有三级结构的单链蛋白质，三级结构的形成和稳定主要靠次级键（疏水键、盐键、氢键和范德华力），有8段α-螺旋结构，有1个血红素辅基，Pro位于转角；②氧解离曲线为直角双曲线，无协同效应，对O₂亲和力高。
血红蛋白：①4个亚基组成，共结合4分子氧，正常成人为HbA₁α₂β₂，亚基间有8个盐键；②氧解离曲线为S型曲线，有协同效应，结合第一个O₂后亲和力升高；③有别构效应，血红蛋白的α亚基与氧气结合后使其构象改变，其它亚基对氧气的亲和力增大，血红蛋白氧合伴有血红素附近构象的变化；④Hb结合O₂后构象从紧张态（T态）转变为松弛态（R态），协同增强O₂结合能力。
蛋白质构象病：若蛋白质多肽链的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，这类疾病称为蛋白质构象病，包括人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿病、疯牛病等，疯牛病PrRC的α-螺旋变为β-折叠。
蛋白质的理化性质：①两性电离性质；②胶体性质；③变性与复性；④紫外吸收性质；⑤呈色反应。
两性电离性质：当pH > pI时，蛋白质带负电荷；当pH < pI时, 蛋白质带正电荷。
胶体性质的稳定因素：①蛋白质颗粒表面为亲水基团，吸引水分子，形成一层水化膜；②蛋白质胶粒表面带有电荷。
变性：①本质只是次级键和二硫键破坏，空间结构改变，并无肽键断裂，不涉及一级结构改变；②变性后，蛋白质理化性质及生物学性质改变，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解；③应用为消毒灭菌，以及低温保存防止蛋白质变性失活。
沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为沉淀；沉淀有时可逆，有时不可逆；变性易于沉淀，沉淀不一定变性。
凝固：变性后的蛋白质在等于其等电点的pH溶液中加热，则变成比较坚固的凝块，称为蛋白质的凝固，是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果；变性沉淀不一定凝固，凝固一定变性沉淀。
紫外吸收：蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收，由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
呈色反应：茚三酮反应可检测氨基酸含量；双缩脲反应可检测蛋白质水解程度。
酶的分子组成：①单纯酶完全由氨基酸组成；②缀合酶（结合酶）属缀合蛋白质，全酶包括蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅因子），只有全酶才有活性，酶蛋白决定特异性及其催化机制，辅因子决定酶促反应的类型，参与具体的催化反应，传递原子、电子、化学基团。
辅因子：①辅酶与酶蛋白以非共价键结合，结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去；②辅基与酶蛋白以共价键结合，结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
辅因子功能：①烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP⁺）均含烟酰胺（PP），负责转移氢原子；②黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）含核黄素（B₂），也转移氢原子；③焦磷酸硫胺素（TPP）含硫胺素（B₁），转移醛基；④磷酸吡哆醛含吡哆醛（B₆），转移氨基；⑤辅酶A（CoA）含泛酸、硫辛酸，均转移酰基；⑥生物素含生物素，转移二氧化碳；⑦四氢叶酸（FH₄）含叶酸，转移一碳单位；⑧甲基钴胺素、5'-脱氧腺苷钴胺素均含钴胺素（B₁₂），前者转移甲基，后者转移氢原子与烷基。
必需基团：①为酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团；②活性中心内的必需基团包括结合基团和催化基团，可同时具有这两方面的功能；③活性中心外的必需基团不参加活性中心的组成，但却为维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
同工酶举例：①乳酸脱氢酶同工酶（LDH）为四聚体酶，亚基有骨骼肌型（M型）和心肌型（H型），这两种亚基以不同的比例组成五种同工酶，心肌中主要是LDH₁，骨骼肌中主要是LDH₅（肝病升高）；②肌酸激酶（CK）同工酶是二聚体酶，由肌型（M型）和脑型（B型）两种亚基组成，形成三种同工酶，CK₁分布于脑，CK₂分布于心肌，CK₃分布于骨骼肌，其中血清CK₂活性测定对早期诊断心肌梗死有一定意义。
酶促反应的特点：①酶对底物具有极高的催化效率，更有效地降低反应的活化能；②酶对底物具有高度的特异性（绝对和相对），一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物；③酶具有可调节性，体内许多酶的活性和含量受代谢物或激素调节；④酶具有不稳定性，在某些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶会发生变性而失去催化活性。
酶促反应机理：①诱导契合学说，酶与底物结合时相互诱导变形适应；②邻近效应及定向排列，使底物正确定位于酶的活性中心；③表面效应，活性中心疏水环境降低反应活化能；④多元催化，通过酸碱催化、共价催化等多种方式加速反应。
米氏方程：①v = Vmax[S]/(Km + [S])，可计算不同底物浓度下的反应速率；②Km为酶的特征性常数，数值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，在一定条件下可表示酶对底物的亲和力（Km越大亲和力越小，Km越小亲和力越大）；③Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。
酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数，可用来表示酶的催化效率。
酶促反应影响因素：①酶浓度在底物充足时与反应速率成正比；②温度通过双重作用影响反应，酶活性最高时的环境温度为最适温度，高温致酶不可逆变性，低温仅暂时抑制活性；③pH通过改变酶与底物解离状态影响反应，酶催化活性最大时的反应体系pH为最适pH，偏离后活性降低甚至失活；④激活剂分为必需激活剂（酶促反应必需，多为金属离子）和非必需激活剂（可提高活性，缺乏仍有基础活性）。
酶竞争性抑制的动力学特点：Km增高（底物与抑制剂竞争结合酶），Vmax不变（增加底物浓度可解除抑制）；抑制剂结构与底物相似。
不可逆性抑制：①抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，导致酶失活，且不能通过透析、超滤等方法去除抑制剂恢复酶活性；②专一性不可逆抑制，抑制剂仅与酶活性中心的必需基团共价结合，如有机磷农药专一性抑制胆碱酯酶，导致乙酰胆碱堆积，引发中毒，可通过解磷定（PAM）解除抑制；③非专一性不可逆抑制，抑制剂与酶分子中多种必需基团（不限于活性中心）共价结合，如重金属离子（Hg²⁺、Ag⁺）、砷化物（如路易士气）抑制巯基酶，可通过二巯基丙醇（BAL）解除抑制。
竞争性抑制举例：①丙二酸与琥珀酸结构相似，竞争性抑制琥珀酸脱氢酶；②磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，竞争性抑制细菌二氢蝶酸合酶，阻碍四氢叶酸合成，抑制细菌生长，人类可直接利用食物中的叶酸不受影响。
非竞争性抑制特点：Km不变（抑制剂与底物结合位点不同），Vmax降低（部分酶活性被抑制）；抑制剂结合酶活性中心之外的位点。
反竞争性抑制特点：Km降低，Vmax降低，抑制剂仅结合ES复合物。
别构调节的机理：①别构酶多为寡聚体，分子内存在活性中心（结合底物催化反应）和别构中心（结合别构效应剂）；②别构效应剂（激活剂/抑制剂）与别构中心通过非共价键结合，引发酶分子构象改变，进而影响活性中心的结构与功能，调控酶促反应速率，激活剂使构象向利于底物结合的方向改变，提高活性，抑制剂则相反。
别构调节的特点：①别构酶的底物浓度-反应速率曲线为S形（非矩形双曲线），体现协同效应；②别构效应剂与酶的结合具有特异性，且多为生理代谢物（如底物、产物、中间产物），参与代谢途径的反馈调节；③调节快速、可逆，无需共价修饰，能及时响应机体代谢需求；④别构酶多存在于代谢途径的关键节点，是代谢调控的重要靶点。
化学修饰调节的特点：①化学修饰酶都有无活力（低活力）和有活力（高活力）两种形式，二者之间的互变均由不同的酶催化，催化互变的酶又间接受到激素调节；②可连锁进行，逐级进行磷酸化或脱磷酸作用，出现级联放大效应，调节效果强；③耗能反应，但比合成酶蛋白耗能少，作用快速，是体内快速调节的另一重要方式；④很多关键酶受别构调节与化学修饰调节双重调控。
酶原的激活：在一定条件下，无活性的酶原转变为有活性酶的过程，均伴有一级结构的改变。
酶含量的调节：对酶促反应速率的缓慢调节，酶蛋白合成可被诱导或阻遏，酶的诱导与阻遏作用是对代谢的缓慢而长效调节，酶的降解与一般蛋白质降解途径相同。
常见核苷酸及其功能：①核苷酸由（脱氧）核糖、磷酸、含氮碱基组成，是核酸的基本单位；②DNA的基本核苷酸为脱氧腺苷酸（dAMP）、脱氧鸟苷酸（dGMP）、脱氧胞苷酸（dCMP）、脱氧胸苷酸（dTMP）；③RNA的基本核苷酸为腺苷酸（AMP）、鸟苷酸（GMP）、胞苷酸（CMP）、尿苷酸（UMP）；④ATP含高能磷酸键，是生物体内重要能量载体，参与能量代谢，鸟苷三磷酸（GTP）参与蛋白质生物合成，尿苷三磷酸（UTP）参与糖原合成，胞苷三磷酸（CTP）参与磷脂合成；⑤环化核苷酸如环腺苷酸（cAMP）、环鸟苷酸（cGMP），是细胞信号转导中的第二信使；⑥核苷酸衍生物如 NAD⁺、NADP⁺等，是生物氧化体系的重要辅酶，参与质子或电子传递。
DNA和RNA的分子组成：①DNA和RNA均以核苷酸为基本组成单位，元素组成均含C、H、O、N、P，且P含量恒定，一般不含S；②DNA的核苷酸为脱氧核糖核苷酸，含β-D-2-脱氧核糖，碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）；③RNA的核苷酸为核糖核苷酸，含 β-D -核糖，碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U），且RNA中稀有碱基较多。
核苷酸的连接方式：3′,5′-磷酸二酯键连接，即前一核苷酸3′-羟基与后一核苷酸5′-α-磷酸基团缩合形成该键，具有严格方向性，核酸链方向为5′→3′。
核酸的一级结构：核苷酸（碱基）的排列顺序，因核苷酸差异主要在碱基，也称为碱基序列。
DNA双螺旋结构的实验基础：①有关DNA分子碱基组成的Chargaff规则；②X线衍射照片显示出DNA是螺旋状分子，而且是双链分子；③DNA的双螺旋结构模型，即Watson and Crick结构模型。
Chargaff规则：①不同生物个体的DNA，其碱基组成不同；②同一个体的不同器官或组织的DNA具有相同的碱基组成；③对于一特定组织的DNA，其碱基组分不随年龄、营养状态和环境而变化；④对于一特定的生物体，[A] = [T]，[G] = [C]。
DNA双螺旋结构模型要点（以B型DNA为例）：①DNA由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链形成右手螺旋，直径2.37nm，螺距3.54nm；②两条链间形成互补碱基对，A与T通过两个氢键配对，G与C通过三个氢键配对，碱基对平面与螺旋轴垂直，每螺旋含10.5个碱基对，相邻碱基平面间距0.34nm；③亲水性的脱氧核糖和磷酸骨架位于外侧，疏水碱基位于内侧，双螺旋表面有大沟和小沟；④碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系结构稳定，碱基堆积力作用更重要。
原核生物封闭环状DNA的超螺旋结构：共价封闭的环状双螺旋分子，进一步盘绕形成类核结构（80%DNA+蛋白质）；细菌基因组中，超螺旋可以相互独立存在，形成超螺旋区，各区域间的DNA可以有不同程度的超螺旋结构，平均每200碱基就有一个超螺旋形成。
真核生物核小体的结构：①核小体由核心颗粒和连接部DNA组成；②核心颗粒含约146bp的DNA（缠绕组蛋白八聚体1.75 圈），组蛋白八聚体为H2A、H2B、H3、H4各两分子；③连接部DNA约 54bp，结合组蛋白H1，H1可稳定核小体结构，核小体串联形成串珠样结构，是染色质的基本结构形式。
DNA是主要的遗传物质：①生物体的遗传信息是以基因的形式存在的，基因是一段含有特定遗传信息的核苷酸序列（大多数生物中是DNA序列，少数是RNA序列），能够编码蛋白质或 RNA 等具有特定功能产物、负载遗传信息的基本单位；②DNA的核苷酸序列以遗传密码的方式决定了蛋白质的氨基酸排列顺序，DNA利用四种碱基的不同排列编码了生物体的遗传信息，并通过复制的方式遗传给子代；③基因组是指生物体或细胞中一套完整单体具有的遗传信息的总和；④DNA是生物遗传信息的载体，为基因复制和转录提供了模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
RNA的种类：①RNA按功能可分为编码RNA（mRNA）和非编码RNA，非编码RNA又分组成性非编码RNA（如tRNA、rRNA、snRNA等）和调控性非编码RNA（如miRNA、lncRNA等）；②mRNA是蛋白质生物合成的模板，能携带DNA的遗传信息，通过核苷酸序列决定蛋白质的氨基酸序列；③tRNA是蛋白质合成中氨基酸的载体，能特异性结合氨基酸，并通过反密码子识别mRNA上的密码子，将氨基酸转运到核糖体上；④rRNA是核糖体的主要成分，与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
核酶：具有生物催化功能的RNA分子，通常分为剪接型与剪切型，具有不同的空间构象。
真核生物成熟mRNA的结构特点：①5′-端有7 -甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m⁷GpppN）的帽结构，能与帽结合蛋白结合，维持 mRNA 稳定性，促进 mRNA 从核向胞质转运，促进核糖体与翻译起始因子结合；②3′-端有多聚腺苷酸尾（PolyA尾），长度80-250个腺苷酸，与PolyA结合蛋白结合，协同帽结构参与mRNA核质转位，调控翻译起始，维系mRNA稳定性；③成熟mRNA由hnRNA经剪接去除内含子等步骤形成。
tRNA的空间结构：①二级结构呈三叶草形，三级结构呈倒L形，且3′-端最后3个核苷酸均为CCA，是氨基酸结合部位，能连接活化的氨基酸；②tRNA三叶草二级结构有三环两臂的特征，包括DHU环（含双氢尿嘧啶，稀有碱基）、TψC环（含假尿嘧啶，稀有碱基）、反密码环，以及氨基酸臂（3′-端CCA序列，结合氨基酸）、可变臂（核苷酸数目可变）。
稀有碱基：指tRNA中除A、G、C、U外的碱基，占tRNA核苷酸总数的10%-20%，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（ψ）、甲基化嘌呤（m⁷G、m⁷A）等。
rRNA的结构和功能：①rRNA是细胞内含量最多的RNA，rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体（蛋白质合成场所）；②原核生物核糖体（70S）由小亚基（30S，含16S rRNA和21种蛋白质）和大亚基（50S，含5S rRNA、23S rRNA和31种蛋白质）组成；③真核生物核糖体（80S）由小亚基（40S，含18S rRNA和33种蛋白质）和大亚基（60S，含5S rRNA、5.8S rRNA、28S rRNA和49种蛋白质）组成；④rRNA不仅是核糖体结构成分，还参与核糖体与 mRNA、tRNA的相互作用，促进蛋白质合成。
非编码RNA：①除tRNA和rRNA外，真核细胞中还有其他类型的非编码RNA，包括组成性非编码RNA和调控性非编码RNA，这些RNA作为关键因子参与了RNA的剪接和修饰、蛋白质的转运以及调控基因表达；②催化小RNA也称为核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA统称，具有催化特定RNA降解的活性；③核仁小RNA（snoRNA）主要参与 rRNA 的加工和修饰；④核内小RNA（snRNA）参与前体 mRNA 的加工过程；⑤胞质小RNA（scRNA）引导含有信号肽的蛋白质进入内质网进行合成。
核酸的紫外吸收特性：①核酸因碱基中含共轭双键，在260nm波长处有强烈的特征性紫外吸收，该性质由碱基的共轭双键决定，可用于核酸、核苷酸、核苷及碱基的定性和定量分析；②A₂₆₀=1.0分别相当于50μg/ml双链DNA（dsDNA）、40μg/ml单链DNA（ssDNA）或RNA、20μg/ml寡核苷酸；③定性分析中，可通过A₂₆₀/A₂₈₀比值判断核酸纯度，纯双链DNA的A₂₆₀/A₂₈₀=1.8，纯RNA的A₂₆₀/A₂₈₀=2.0，比值异常提示可能存在蛋白质等杂质污染。
解链曲线：在连续加热DNA的过程中，以温度对A₂₆₀值作图，所得曲线称为解链曲线（熔解曲线）。
Tm值：反映DNA稳定性，Tm值越大，稳定性越好。
核酸分子杂交原理：DNA变性后的复性过程中，若将不同种类的DNA单链或RNA单链置于同一溶液，只要单链间存在一定程度碱基配对关系，在适宜条件（温度、离子强度）下，就能形成杂化双链（可发生DNA-DNA、DNA-RNA、RNA-RNA杂交）；该原理基于核酸的变性与复性特性，可用于研究DNA片段定位、鉴定序列同源性、检测靶基因等。
核酸的一般理化性质：为多元酸，具有较强的酸性；DNA为线性高分子，粘度极大；DNA分子在机械力的作用下易发生断裂；溶液中的核酸分子在引力场中可以下沉-超速离心法提取和纯化核酸。

名词解释

Isoelectric point/pI：等电点，在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
Peptide bond：肽键，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
Peptide：肽，指由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
Polypeptide chain：多肽链，由许多氨基酸借肽键连接起来的链状化合物称为多肽链。
Amino acid residue：氨基酸残基，多肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基。
Peptide unit：肽单元，参与肽键的6个原子Cα₁、C、O、N、H、Cα₂位于同一平面，Cα₁和Cα₂在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
Primary structure of protein：蛋白质的一级结构，蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，一级结构是蛋白质空间构象和功能的基础。
Secondary structure of protein：蛋白质的二级结构，指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω-环等形式，由氢键维系稳定。
Structural motif：结构模体，为蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，一些二级结构的构象单位彼此相互作用组合而成，具有特定功能。
Tertiary structure of protein：蛋白质的三级结构，指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
Domain：结构域，为三级结构层次上具有独立结构与功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
Molecular chaperone：分子伴侣，与部分折叠或错误折叠的肽链以非共价形式特异结合，促使其正确折叠或提供折叠微环境的一类辅助性蛋白质，在生物界广泛存在，如热激蛋白70家族和伴侣蛋白。
Quaternary structure of protein：蛋白质的四级结构，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，即两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过次级键相互缔合成更为复杂的构象。
Subunit：亚基，具有四级结构的蛋白质多肽链中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
Cooperative effect：协同效应，指寡聚体蛋白质中一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
Allosteric effect：别构效应，一个蛋白质与其配体可逆结合后，其构象发生变化，导致蛋白质生物活性改变的现象。
Denaturation：变性，蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
Renaturation：复性，若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
Enzyme：酶，由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内最主要的催化剂。
Active center：活性中心，酶分子中能与底物特异地结合，并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
Isoenzyme：同工酶，同一种属中能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
Km：酶的特征性常数，数值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，在一定条件下可表示酶对底物的亲和力（Km越大亲和力越小，Km越小亲和力越大）。
Optimum temperature：最适温度，酶促反应速度最快时的环境温度，与反应进行的时间有关。
Optimum pH：最适pH，酶催化活性最大时反应体系的pH称为最适pH，不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、酶的纯度等因素的影响。
Irreversible inhibition：不可逆性抑制，抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合而引起酶失活，不能用透析、超滤等方法予以去除。
Reversible inhibition：可逆性抑制，抑制剂与酶以非共价键可逆性结合，使酶活性降低或消失，可用透析或超滤的方法除去抑制剂，恢复酶活性，根据E、S、I三者之间的关系，又分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
Competitive inhibition：竞争性抑制，抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合，由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。
Non-competitive inhibition：非竞争性抑制，有些抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。
Uncompetitive inhibition：反竞争性抑制，抑制剂的结合位点由底物诱导产生有些抑制剂仅与酶-底物复合物ES中酶活性中心外的结合位点结合，使中间产物ES的量下降。
Allosteric effect：别构效应，酶分子的非催化部位 (别构部位) 与某些化合物 (调节物) 可逆地非共价结合后，发生构象改变，进而改变酶活性状态的现象，称为别构调节，这种效应称为别构效应。
Cooperative effect：协同效应，指酶与一种配体（效应剂）结合后，影响其与另一种配体（底物）的结合能力，包括正协同效应和负协同效应。
Chemical modification：化学修饰调节，某些小分子基团可以可逆共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节酶活性变化，这种调节方式称为酶的化学修饰。
Zymogen/Proenzyme：酶原，有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称作酶原。
Triplet code/Genetic codon：三联体密码/遗传密码子，mRNA分子从5-末端的AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸。
Open reading frame/ORF：开放阅读框，又称可读框，mRNA上位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列。
Anticodon loop：反密码子环，每个tRNA分子中都有3个碱基与mRNA上编码相应氨基酸的密码子具有碱基反向互补关系，可以配对结合，这3个碱基为反密码子，位于反密码环内。
Ribozyme：核酶，即催化小RNA，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA统称，具有催化特定RNA降解的活性。
Denaturation of DNA：DNA变性，某些极端的理化条件（温度、pH、离子强度等）可以断裂DNA互补碱基对之间的氢键以及破坏碱基堆积力，使一条DNA双链解离为两条单链。
Tm/Melting temperature：解链温度，解链曲线上，紫外吸光度的变化值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度，即50％DNA分子发生变性的温度。
Hyperchromic effect：增色效应，在DNA解链过程中，由于更多包埋在双螺旋结构内部的碱基得以暴露，A₂₆₀增加，并与解链程度有一定比例关。
DNA renaturation：DNA复性，当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性。
Hypochromic effect：减色效应，指变性的DNA单链在适宜条件下重新结合形成双链（复性）时，由于碱基堆积作用恢复，DNA分子在260nm处的紫外吸收强度会比变性单链时降低的现象。